Синтез АТФ
У дихального ланцюга електрони переносяться від НАДН або убихинона (QH2) на О2. Виділяється енергія використовується для створення протонного градієнта на внутрішній мітохондріальній мембрані (див. С. 142). Синтез АТФ пов’язаний із зворотним потоком протонів з міжмембранну простору в матрикс (див. С. 142).
А. Окисно-відновна система дихального ланцюга
Електрони, що передаються НАДН (NADH), не переносяться прямо на кисень. Вони проходять щонайменше десять проміжних окисно-відновних систем, більшість з яких це пов’язані простетичноїгрупи в комплексах I, III і IV. Насамперед вражає велику кількість коферментів, які беруть участь у перенесенні електронів. Як показано на с. 24, зміна вільної енергії ΔG в реакціях відновлення залежить тільки від різниці окисно-відновних потенціалів донора і акцептора. Наявність додаткових окисно-відновних систем між НАДН і О2 не призводить до зміни вільної енергії реакції. Загальна величина енергії реакції (більше 200 кДж / моль) розбивається на невеликі і більш зручні “пакети”, величина яких визначається різницею окисно-відновних потенціалів відповідних проміжних продуктів. Передбачається, що цей поділ на пакети забезпечує дихального ланцюга дивно високий вихід енергії, що становить приблизно 60%. На схемі представлені основні окислювально-відновні системи мітохондріального електронного транспорту і їх приблизні окислювально-відновні потенціали. Ці потенціали важливі для перенесення електронів, так як для забезпечення спонтанного перенесення члени окислювально-відновного ряду повинні розташовуватися в порядку зростання потенціалів (див. С. 38).
У комплексі I електрони переносяться від НАДН на ФМН (FMN, див. С. 108), а потім на залізовмісні білки (Fe / S-центри). Ці окислювально-відновні системи стабільні тільки в складі молекул білків. Вони можуть містити від 2 до 6 іонів заліза, що утворюють комплекси різного складу з неорганічним сульфідом і SH-групами залишків цистеїну. На схемі показана структура так званого Fe4S4-центру.
У перенесенні електронів беруть участь різні типи гемов. Геми типу b відповідають гемоглобіну (див. Рис. 277). Гем з ковалентно пов’язаний з білком (див. С. 108), в той час як тетрапіррольних кільце гема а ізопреніліровано і несе формільную групу. У комплексі IV безпосередньо з киснем взаємодіють іон міді (CuB) і гем а3. Властивості коферменту Q і цитохрому с розглянуті на с. 142.
Б. АТФ-синтаза
Н + – транслоцірующая АТФ-синтаза складається з двох частин: вбудованого в мембрану протонного каналу (F0) з щонайменше 13 субодиниць і каталітичної субодиниці (F1), яка виступає в матрикс. “Головка” каталітичної частини утворена трьома α – і трьома β-субодиницями, між якими розташовані три активних центру. “Стовбур” структури утворюють поліпептиди F0-частини і γ-, δ – і ε-субодиниць головки.
Каталітичний цикл поділяється на три фази, кожна з яких проходить почергово у трьох активних центрах. Спочатку йде зв’язування АДФ (ADP) і Ρi (1), потім утворюється фосфоангідрідная зв’язок (2) і, нарешті, звільняється кінцевий продукт реакції (3). При кожному переносі протона через білковий канал F0 в матрикс всі три активних центру каталізують чергову стадію реакції. Передбачається, що енергія протонного транспорту насамперед витрачається на поворот γ-субодиниці, в результаті якого циклічно змінюються конформації α – і β-субодиниць.
(1 votes, average: 5.00 out of 5)