Білки плазми крові
Основну масу розчинних нелетких речовин плазми крові утворюють білки. Їх концентрація лежить в межах 60-80 г / л; вони складають приблизно 4% всіх білків організму.
А. Білки плазми крові
У плазмі крові людини міститься близько 100 різних білків. За рухливості при електрофорезі (див. Нижче) їх можна грубо розділити на п’ять фракцій: альбумін, α1-, α2-, β – і γ-глобуліни. Поділ на альбумін і глобулін спочатку грунтувалося на відмінності в розчинності: альбуміни розчинні у чистій воді, а глобуліни – тільки в присутності солей.
У кількісному відношенні серед білків плазми найбільш представлений альбумін (близько 45 г / л), який відіграє суттєву роль у підтримці колоїдно-осмотичного тиску в крові і служить для організму важливим резервом амінокислот. Альбумін має здатність зв’язувати ліпофільні речовини, внаслідок чого він може функціонувати як білка-переносника довголанцюгових жирних кислот, білірубіну, лікарських речовин, деяких стероїдних гормонів і вітамінів. Крім того, альбумін зв’язує іони Са2 + і Mg2 +.
До альбумінової фракції належить також транстиретин (преальбумін), який разом з ТЗГ [ТСГЛ (TBG)] і альбуміном транспортує гормон тироксин та його метаболіт іодтіронін.
У таблиці наведено інші властивості важливих глобулінів плазми крові. Ці білки беруть участь в транспорті ліпідів (див. Рис. 273), гормонів, вітамінів та іонів металів, вони утворюють важливі компоненти системи згортання крові (див. Рис. 283); фракція γ-глобулінів містить антитіла імунної системи (див. рис. 289).
Освіта і руйнування. Більшість білків плазми синтезується в клітинах печінки. Виняток становлять імуноглобуліни, які продукуються плазматичними клітинами імунної системи (див. Рис. 287), і пептидні гормони, секретуються клітинами ендокринних залоз (див. Рис. 371).
Крім альбуміну майже всі білки плазми є глікопротеїнами. Вони включають олігосахариди, приєднані до амінокислотним залишкам N – і О-глікозидними зв’язками (див. С. 50). В якості кінцевого залишку вуглеводної ланцюга часто виступає N-ацетілнейраміновой кислота (сіалова кислота, див. С. 44). Якщо ця група відщеплюється нейрамінідазою, ферментом знаходяться в стінках кровоносних судин, на поверхні білка виявляються кінцеві залишки галактози. Залишки галактози асіалоглікопротеінов (т. Е. Десіалірованних білків) впізнаються і зв’язуються рецепторами галактози на гепатоцитах. У печінці ці “постарілі” білки плазми видаляються шляхом ендоцитозу. Таким чином, олігосахариди на поверхні білка визначають час життя білків плазми, напівперіод виведення (біохімічний напівперіод) яких становить від декількох днів до декількох тижнів (див. Рис. 179).
У здоровому організмі концентрація білків плазми підтримується на постійному рівні. Проте їх концентрація змінюється при захворюванні органів, що беруть участь у синтезі і катаболізмі цих білків. Пошкодження тканин за допомогою цитокінів (див. Рис. 379) збільшує утворення білків гострої фази, до яких належать С-реактивний білок, гаптоглобін, фібриноген, компонент С-З комплементу і деякі інші.
Б. Електрофорез
Білки та інші заряджені макромолекули можна розділяти методами електрофорезу (див. С. 84). Серед різних електрофоретичних методів найбільш простим є електрофорез на носії, особливо на ацетілцеллюлозние плівці. При цьому сироваткові білки, які через наявність надлишкового негативного заряду рухаються до анода, поділяються на п’ять вищезгаданих фракцій. Після поділу білки можна фарбувати за допомогою барвників і денситометрично оцінювати кількості білків в отриманих забарвлених смугах.
При певних захворюваннях змінюються концентрації окремих білків (так звані диспротеинемии).
(2 votes, average: 4.00 out of 5)