Структурні білки
Структурні білки надають екстрацелюлярним структурам механічну міцність, а також беруть участь у побудові цитоскелету (див. С. 206). У більшості структурних білків переважає одна з вторинних структур (див. С. 74), що зумовлюється їх амінокислотним складом.
А. α-Кератин
Структурним білком, побудованим переважно у вигляді α-спіралі, є α-кератин. Волосся (шерсть), пір’я, голки, кігті і копита тварин складаються головним чином з кератину. Як компонент проміжних філаментів (див. С. 206) кератин (цитокератин) є найважливішою складовою частиною цитоскелету.
У кератин більша частина пептидного ланцюга згорнута в праву α-спіраль. Дві пептидні ланцюга утворюють єдину ліву суперспіраль, як це має місце і в Міозин (див. С. 71). Суперспіралізованние димери кератину об’єднуються в тетрамери, які агрегує з утворенням протофібрілл діаметром 3 нм. Нарешті, вісім протофібрілл утворюють мікрофібрили діаметром 10 нм (див. С. 207).
Волосся побудовані з таких же фібрил. Так, в окремому волокні вовни діаметром 20 мкм переплетені мільйони фібрил. Окремі ланцюга кератину скріплені поперечно численними дисульфідними зв’язками, що надає їм додаткову міцність. При хімічній завивці відбуваються такі процеси: спочатку шляхом відновлення тіолами руйнуються дисульфідні містки, а потім для додання волоссю необхідної форми їх висушують при нагріванні. При цьому за рахунок окислення киснем повітря утворюються нові дисульфідні містки, які зберігають форму зачіски.
Б. Колаген
В організмі ссавців колаген – переважний в кількісному відношенні білок: він становить 25% загального білка. Колаген присутній в різних формах насамперед у сполучної тканини. Цей білок має незвичайний амінокислотний склад: 1 / З становить гліцин (Gly). приблизно 10% пролин (Рrо), а також гідроксипролін (Hyp) і гідроксилізин (Hyl). Останні дві амінокислоти утворюються після біосинтезу колагену шляхом посттрансляционной модифікації (див. С. 334). У структурі колагену постійно повторюється триплет Gly-XY (2), причому положення X часто займає пролін, а Y – гідроксилізин. Є вагомі підстави того, що колаген повсюдно присутня у вигляді правої потрійної спіралі, скрученої з трьох первинних лівих спіралей (1) (див. С. 74). У потрійної спіралі кожен третій залишок виявляється в центрі, де по стеріческім причин поміщається тільки гліцин (3, залишок гліцину забарвлений в жовтий колір). Тут представлений невеликий фрагмент потрійної спіралі. Вся молекула колагену має довжину близько 300 нм.
В. Фиброин шовку
Шовк отримують з коконів гусениць тутового шовкопряда (Воmbух mori) і споріднених видів. Ocновной білок шовку, фиброин, має структурою антипаралельними складчастого листа, причому самі листи розташовуються паралельно один одному, утворюючи численні пласти (1). Так як в складчастих структурах бічні ланцюги амінокислотних залишків орієнтовані вертикально вгору і вниз, в проміжках між окремими шарами можуть поміститися лише компактні угруповання. Фактично фиброин складається на 80% з гліцину, аланіну і серину, тобто з трьох амінокислот, що характеризуються мінімальними розмірами бічних ланцюгів. Молекула фіброїну містить типовий повторюваний фрагмент (Gly-Ala-GIy-AIa-GIy-Ser) n. Встановлено, що в фиброин проміжок між складчастими шарами складає 0,35 і 0,57 нм. У першому випадку в проміжок орієнтований гліцин (R = H). Проміжок 0,57 нм створюється за рахунок відштовхування бічних ланцюгів серину і аланіну (2).
(2 votes, average: 3.00 out of 5)