Амінокислоти. Білки
Подібно до того як молекули глюкози є “цеглинками” природних полімерів – полісахаридів, для молекул іншого найважливішого природного биополимера – білків в ролі таких “цеглинок” виступають амінокислоти.
Які функціональні групи входять до складу молекул амінокислот, виходячи із загальної назви цих сполук? Звичайно, це карбоксильная група – СООН, визначальна кислотні властивості цих сполук, і аминогруппа – NH2, визначальна їх основні властивості. Згадайте, як називають речовини, які проявляють як кислотні, так і основні властивості. Це амфотерні сполуки. Отже, амінокислоти – це амфотерні органічні сполуки.
Спробуємо вивести загальну формулу амінокислот. Зрозуміло, загальна формула повинна містити знак радикала R. Так как до складу молекул амінокислот входять карбоксильная група, аминогруппа і радикал, які з’єднані з одним і тим же атомом вуглецю, то вивести загальну формулу амінокислот не складе великих труднощів.
Амінокислоти можна розглядати як похідні карбонових кислот, у яких атом водню в радикалі заміщений на аміногрупу, наприклад з оцтової кислоти можна провести Амінооцтова кислоту (її також називають гліцином).
Залежно від взаємного розташування функціональних груп (карбоксильної і аміногрупи) в вуглеводневого ланцюга розрізняють α-, β-, γ – і т. Д. Амінокислоти. Позначення атомів вуглецю при цьому починають з вуглецю, ближнього до карбоксильної групі. За основу назви береться назва відповідної карбонової кислоти.
Найбільше значення мають α-амінокислоти, оскільки тільки вони зустрічаються в природі і служать вихідними речовинами для синтезу білків в живих організмах. У всіх α-амінокислот, крім аминоуксусной кислоти, або гліцину, H2N-СН2-СООН, α-вуглецевий атом має чотири різних заступника, т. Е. Є асиметричним, або хіральних. Отже, для кожної амінокислоти можливе існування двох оптичних ізомерів.
Дві конфігурації однієї амінокислоти – L – і D – – володіють по відношенню один до одного дзеркальною симетрією, тому природно вважати їх енергетично рівноцінними. Однак порушення ідентичності цих форм на атомному рівні призводить до невеликого енергетичного відмінності, наприклад для L – і D-аланіну – порядку 10-17 кДж / моль. Ця дуже маленька різниця в енергіях виявляється відчутною в геологічному масштабі часу. У природи було достатньо часу, щоб позбутися від термодинамічно менш стабільних aD-амінокислот. Тому в природі зустрічаються α-амінокислоти L-типу. Це дуже повчальний приклад природного відбору на молекулярному рівні. Великому фізику А. Ейнштейну навіть приписують фразу: “Білки всіх існуючих організмів складаються з лівих α-амінокислот просто тому, що вони виграли битву у правих”.
У природі виявлено декілька десятків амінокислот. Деякі ж з амінокислот синтезовані людиною, тому амінокислоти можна розділити на дві групи:
Природні (виявлені в живих організмах);
синтетичні.
Серед природних амінокислот виділяють Протеїногенні, т. Е. Рождающие білки. Їх близько 20. Приблизно половина з них відноситься до незамінних амінокислот, оскільки вони не синтезуються в організмі людини. В організм такі амінокислоти надходять з їжею. Якщо їх кількість в ній буде недостатнім, то нормальний розвиток і функціонування організму людини порушується.
При окремих захворюваннях людський організм стає не в змозі синтезувати і деякі інші амінокислоти. Так, при фенілкетонурії не синтезується тирозин.
Амінокислоти являють собою безбарвні кристалічні речовини, що плавляться з розкладанням при температурі вище 200 ° С. Вони розчинні у воді і в залежності від складу радикала можуть бути солодкими, гіркими або позбавленими смаку.
Амінокислоти, як амфотерні сполуки, поєднують властивості карбонових кислот і органічних підстав.
Пептидний зв’язок повторюється в полімері багато разів, тому полімер відповідно називають полипептидом.
Реакція поліконденсації амінокислот має не тільки велике біологічне значення (вона лежить в основі біосинтезу білків), але також і важливе народногосподарське значення. Амінокислоти та їх похідні використовують багато галузей промисловості: харчова, медична, мікробіологічна, хімічна.
У 1806 р французькі хіміки Луї Нікола Воклен і П’єр Жан Робіке досліджували склад соку деяких рослин. З соку спаржі їм вдалося виділити біла кристалічна речовина, назване ними аспарагін (від грецької назви спаржі – asparagus). Це була перша амінокислота, виділена хіміками з природних об’єктів. У 1848 р італієць Рафаель Піріа виявив, що гідролізом аспарагина можна отримати аспарагінову кислоту.
Ця властивість глутамінової кислоти використовують при лікуванні деяких захворювань (шизофренії, епілепсії).
Ще одне несподіване властивість амінокислот. Заповзятливі японці давно помітили, що додавання в їжу приправи з сушених водоростей підсилює її смак і аромат. У 1909 р японський вчений К. Ікеда з’ясував, що причина такої дії приправи криється в містяться у водоростях глутамінової кислоти та її солях. К. Ікеда запатентував своє відкриття, і тепер у всьому світі в якості харчових добавок, що підсилюють смак і аромат продукту, використовують глутамінової кислоти (Е620), глутамінат натрію (Е621, часто називають глютамат натрію) і Глутамінат інших металів (Е622-Е625). Посилання на ці речовини легко знайти, наприклад, на баночці м’ясного паштету. Для тих же цілей застосовують гліцин (Е640) і лейцин (Е641).
Амінокислоти та їх похідні використовують як лікарських засобів в медицині. В аптеці можна купити гліцин в таблетках. Цей препарат надає зміцнююча дія на організм і стимулює роботу мозку. Вироблений у великих кількостях лізин і метіонін використовують як добавку до раціону сільськогосподарських тварин.
Існує близько 20 протеіногенних амінокислот, а білків (протеїнів) – безліч. Кожен живий організм на Землі має свій власний неповторний набір білків, який лише іноді буває подібний у близьких родичів або однаковий у однояйцевих (ідентичних) близнюків. Чому 20 амінокислот утворюють незліченну білкове різноманітність? Щоб зрозуміти, як це відбувається, згадайте, що 33 літери російського алфавіту утворюють всі величезне різноманіття слів. Ще більш красномовний інший приклад: у азбуці Морзе знаків тільки два, і тим не менш з їх допомогою можна передати весь словниковий запас людства. Очевидно, ви зрозуміли, що це різноманіття визначається різною комбінацією букв або знаків.
Аналогічно і в молекулах білків порядок чергування залишків амінокислот у поліпептидному ланцюзі визначає структуру білка. Цю структуру називають первинною.
Крім первинної структури, білкові молекули мають вторинну і третинну структури, характеристика яких дана в таблиці 4.
Велика заслуга в розшифровці структур білкових молекул належить німецькому хіміку-органіку Е. Г. Фішеру і російській біохіміку А. Я. Данилевському.
Розглянемо хімічні властивості білків.
При нагріванні, під дією сильних кислот або основ, солей важких металів і деяких інших реагентів відбувається необоротне осадження (згортання) білків, зване денатурацією. Легкість денатурації багатьох білків дуже ускладнює їх вивчення. При денатурації відбуваються зміни у вторинної та третинної структурах білка, а первинна структура зберігається. При цьому їх біологічні функції повністю втрачаються.