Сопряжение возбуждения кардиомиоцита с сокращением
Толчком для сокращения кардиомиоцитов является поступление в них возбуждения по волокнам Пуркинье проводящей системы сердца (см. Ниже). Процесс, благодаря которому происходит переход возбуждения в виде потенциала действия (ПД) в акт мышечного сокращения получил название электромеханического сопряжения. Он заключается в том, что ПД подходит к кардиомиоцитов и деполяризует их мембрану. Отрицательный заряд сарколеммы через систему Т-трубочек передается на мембрану сар – коплазматичного ретикулума и вызывает в ней открывания по-потенциал-зависимых кальциевых каналов L-типа, и выхода из него относительно небольшого количества ионов Са 2+ в саркоплазму клетки. Этот кальций обусловливает выход основной массы (до 80%) Са2 с ретикулума в саркоплазму, вследствие чего концентрация этого иона возрастает от величины (0,3-0,8) -10-8 М в покое до значений выше 1 – 10-4 М в начале сокращения и к 45-10-4 м при максимальном напряжении.
Далее начинаются процессы взаимодействия между протофибрилл (рис. 3.5, Б). Ион кальция присоединяется к С-субъединицы тропонина. Вся молекула тропонина поворачивается вокруг своей оси и сдвигает тропомиозинового протофибрилл сторону, открывая при этом миозин-связующее участок на молекуле актина. Происходит соединение актина с миозином; образованный актомиозиновий комплекс резко увеличивает АТФазну активность миозиновои головки, в результате чего молекула АТФ отщепляет одну молекулу фосфорной кислоты с выделением энергии. Щель, в которой находилась АТФ, в результате конформационных преобразований в головке закрывается, одновременно миозиновои головка наклоняется и становится под острым углом к хвостовой части молекулы, занимая наиболее энергетически выгодное положение. При этом миозиновои протофибрилл за счет энергии, выделившееся при расщеплении АТФ, втягивается между актиновыми нитками преодолевая каждый раз расстояние около 10 нм.
Сразу после окончания сокращения Са 2+ – М§2 + – АТФаза, расположенной на мембране саркоплазматического ретикулума и выполняет функцию кальциевого насоса, быстро “перекачивает” ионы Са 2+ с саркоплазмы в ретикулум, где их удерживает белок кальсеквестрин. Одновременно до головки миозиновои молекулы вместо АДФ присоединяется АТФ, щель раскрывается, головка миозина разъединяется с актином и занимает исходное положение. Саркомер готов к новому сокращению.
Таким образом, в основе акта сокращения мышечного волокна лежит взаимодействие белковых молекул саркомера, которые можно разделить на три группы:
сократительные белки – актин и миозин. Несмотря на свое название актиновые и миозиновые протофибрилл способны к сокращению, они только скользят одни между вторыми, в результате чего происходит укорочение саркомера.
регуляторные белки – тропомиозин и три субъединицы тропонинового молекулы. их функция заключается в снятии или восстановлении блокады соединение миозина с актином.
каркасные белки – актинин и титин. Первый из них прикрепляет актин до Z-линии, а второй соединяет Z-линию с М-линией, создавая таким образом каркас для формирования миозинових нитей и поддерживая определенный уровень упругости протофибрилл.
(1 votes, average: 5.00 out of 5)