Характеристика пептидного зв’язку

Пептидная зв’язок має характеристику частково подвійного зв’язку, тому вона коротше, ніж інші зв’язку пептидного кістяка, і внаслідок цього мало рухлива. Електронна будова пептидного зв’язку визначає плоску жорстку структуру пептидного групи. Площині пептидних груп розташовані під кутом один до одного (рис. 1-1).

Зв’язок між а-вуглецевим атомом і а-ами-ногруппой або а-карбоксильною групою здатна до вільного обертання (хоча обмежена розміром і характером радикалів), що дозволяє поліпептидного ланцюга приймати різні конфігурації.

Пептидні зв’язку зазвичай розташовані в транс-конфігурації, тобто а-вуглецеві атоми розташовуються по різні сторони від пептидного зв’язку. В результаті бічні радикали амінокислот знаходяться на найбільш віддаленій відстані один від одного в просторі (рис. 1-2).

Пептидні зв’язку дуже міцні і мимоволі не розриваються при нормальних умовах, що існують в клітинах (нейтральне середовище, температура тіла). У лабораторних умовах гідроліз пептидних зв’язків білків проводять в запаяної ампулі з концентрованою (6 моль / л) соляною кислотою, при температурі більше 105 ° С, причому повний гідроліз білка до вільних амінокислот проходить приблизно за добу.

У живих організмах пептидні зв’язку в білках розриваються за допомогою спеціальних про-теолитическими ферментів (від англ. Protein-білок, lysis-руйнування), званих також протеазами, або пептідгідролаз.

Для виявлення в розчині білків і пептидів, а також для їх кількісного визначення використовують біуретову реакцію (позитивний результат для речовин, що містять у своєму складі не менше двох пептидних зв’язків).


1 Star2 Stars3 Stars4 Stars5 Stars (1 votes, average: 5.00 out of 5)

Характеристика пептидного зв’язку