Характеристика активного центру білків

Активний центр білка-відносно ізольований від навколишнього білок середовища ділянку, сформований амінокислотними залишками. У цьому ділянці кожен залишок завдяки своєму індивідуальним розміром і функціональних групах формує ” рельєф ” активного центру.

Об’єднання таких амінокислот в єдиний функціональний комплекс змінює реакційну здатність їх радикалів, подібно до того, як змінюється звучання музичного інструменту в ансамблі. Тому амінокислотні залишки, що входять до складу активного центру, часто називають ” ансамблем ” амінокислот.

Унікальні властивості активного центру залежать не тільки від хімічних властивостей формують його амінокислот, але і від їх точної взаємної орієнтації в просторі. Тому навіть незначні порушення загальної конформації білка в результаті точкових змін його первинної структури або умов навколишнього середовища можуть призвести до зміни хімічних і функціональних властивостей радикалів, що формують активний центр, порушувати зв’язування білка з лігандом і його функцію. При денатурації активний

Центр білків руйнується, і відбувається втрата їх біологічної активності.

Часто активний центр формується таким чином, що доступ води до функціональних групах його радикалів обмежений, тобто створюються умови для зв’язування чи ганда з радикалами амінокислот.

У деяких випадках ліганд приєднується тільки до одного з атомів, котрий володіє певною реакційною здатністю, наприклад приєднання 02 до заліза міоглобіну або гемоглобіну. Однак властивості даного атома вибірково взаємодіяти з 02 визначаються властивостями радикалів, оточуючих атом заліза у складі гема. Гем міститься і в інших білках, таких як цитохроми. Однак функція атома заліза в цитохромах інша, він служить посередником для передачі електронів від однієї речовини іншого, при цьому залізо стає те двох-, то тривалентним.

Центр зв’язування білка з лігандом часто розташовується між доменами. Наприклад, протеолітичний фермент трипсин, який бере участь у гідролізі пептидних зв’язків харчових білків в кишечнику, має 2 домену, розділених борозенкою. Внутрішня поверхня борозенки формується амінокислотними радикалами доменів, що стоять у поліпептидного ланцюга далеко один від одного (Сер ] 77, Гіс40, Дсп83).

Різні домени в білку можуть переміщатися один щодо одного при взаємодії з лігандом, що полегшує подальше функціонування білка. Як приклад можна розглянути роботу гексокінази, ферменту, що каталізує перенесення фосфорного залишку з АТФ на молекулу глюкози (при її фосфорит-ровании). Активний центр гексокінази розташовується в ущелині між двома доменами (рис. 1-26) При зв’язуванні гексокінази з глюкозою навколишні її домени зближуються, і субстрат виявляється в ” пастці “, що полегшує його подальше фосфорилирование.

Основна властивість білків, що лежить в основі їх функцій,-вибірковість приєднання до певних ділянок білкової молекули специфічних лігандів.


1 Star2 Stars3 Stars4 Stars5 Stars (2 votes, average: 2.50 out of 5)

Характеристика активного центру білків