Трансляція
Трансляція-синтез поліпептидного ланцюга на матриці іРНК.
Органела, що забезпечують трансляцію,-рибосоми. У еукаріотів рибосоми знаходяться в деяких органелах-мітохондріях і пластидах (70S-рибосоми), у вільному вигляді в цитоплазмі (80S-рибосоми) і на мембранах ендоплазматичної мережі (80S-рибосоми). Таким чином, синтез білкових молекул може відбуватися в цитоплазмі, на шорсткою ендоплазматичної мережі, в мітохондріях і пластидах. У цитоплазмі синтезуються білки для власних потреб клітини; білки, синтезовані на ЕРС, транспортуються по її каналах в комплекс Гольджі і виводяться з клітини. У рибосомі виділяють малу і велику субодиниці. Мала субодиниця рибосоми відповідає за генетичні, декодуючі функції; велика-за біохімічні, ферментативні.
У малій субодиниці рибосоми розташований функціональний центр (ФЦР) з двома ділянками-пептідільний (Р-ділянка) і аминоацильного (А-ділянка). У ФЦР може перебувати шість нуклеотидів іРНК, три-в пептідільний і три-в аминоацильного ділянках.
Для транспорту амінокислот до рибосом використовуються транспортні РНК, тРНК (лекція № 4). Довжина тРНК від 75 до 95 нуклеотидних залишків. Вони мають третинну структуру, за формою нагадує лист конюшини. У тРНК розрізняють антикодоновой петлю і акцепторні ділянку. У антикодоновой петлі РНК мається антикодон, комплементарний кодовому триплети певної амінокислоти, а акцепторні ділянку на 3′-кінці здатний за допомогою ферменту аміноацил-тРНК-синтетази приєднувати саме цю амінокислоту (з витратою АТФ). Таким чином, у кожної амінокислоти є свої тРНК і свої ферменти, що приєднують амінокислоту до тРНК.
- Транспортна РНК Транспорт амінокислот до рибосом
1-антикодон; 2-ділянка, що зв’язує амінокислоту.
Транспорт амінокислот до рибосом :
1-фермент; 2-тРНК; 3-амінокислота.
Двадцять видів амінокислот кодуються 61 кодоном, теоретично може бути 61 вид тРНК з відповідними антикодон. Але кодованих амінокислот всього 20 видів, значить, у однієї амінокислоти може бути кілька тРНК. Встановлено існування декількох тРНК, здатних зв’язуватися з одним і тим же кодоном (останній нуклеотид в антикодон тРНК не завжди важливий), тому в клітці виявлено всього близько 40 різних тРНК.
Синтез білка
Синтез білка починається з того моменту, коли до 5′-кінця іРНК приєднується мала субодиниця рибосоми, в Р-ділянку якої заходить метіонінових тРНК (транспортує амінокислоту метіонін). Слід зазначити, що будь-яка поліпептидний ланцюг на N-кінці спочатку має метіонін, який надалі найчастіше відщеплюється. Синтез поліпептиду йде від N-кінця до С-кінця, тобто пептидний зв’язок утворюється між карбоксильної групою першої та аминогруппой другий амінокислот.
Потім відбувається приєднання великої субодиниці рибосоми, і в А-ділянку надходить другий тРНК, чий антикодон комплементарно злучається з кодоном іРНК, що знаходяться в А-ділянці.
Пептидилтрансферазної центр великої субодиниці каталізує утворення пептидного зв’язку між метіоніном і другий амінокислотою. Окремої ферменту, що каталізує утворення пептидних зв’язків, не існує. Енергія для утворення пептидного зв’язку поставляється за рахунок гідролізу ГТФ.
Як тільки утворилася пептидний зв’язок, метіонінових тРНК від’єднується від метіоніну, а рибосома пересувається на наступний кодовий триплет іРНК, який виявляється в А-ділянці рибосоми, а метіонінових тРНК виштовхується в цитоплазму. На один цикл витрачається 2 молекули ГТФ. В А-ділянку заходить третя тРНК, і утворюється пептидний зв’язок між другою і третьою амінокислотами.
(1 votes, average: 5.00 out of 5)