Транслокація білків. Шаперони

Транслокация білків

Перенесення білків через біомембрани здійснюється спеціальними транспортними системами.

1. порінових комплекс. З цитоплазми в ядро ​​(див. С. 210) білки потрапляють через великий (125000 кДа) заповнений водою порінових комплекс. Транспорт білків через комплекс енергозавісім і тому може регулюватися Ядерні білки несуть одну або декілька сигнальних послідовностей (див. С. 232), за допомогою яких вони зв’язуються з порінових комплексом та імпортуються із збереженням третинної структури.

2. Переносники білків. Імпорт білків з цитоплазми в органели здійснюється білками-переносниками, які являють собою білкові комплекси, які переносять лінійні поліпептиди через біомембрани енергозалежною чином. Специфічність процесу забезпечується за рахунок зв’язування сигнальної послідовності (див. С. 232) з найближчим рецептором (на схемі не наведено) Процеси розгортання та вторинної укладання білків контролюються шаперонами.

3. Везикулярний транспорт. Перенесення білків від одних органел до інших відбувається за допомогою везикул. Везикули відбруньковуються від мембран однієї органели, а потім зникають, зливаючись з мембраною інший органели. Білки переносяться в порожнині бульбашки або у складі мембран подібно інтегральним білкам.

Б. шаперон

Пептидная ланцюг, зростаюча в процесі трансляції, приймає вторинну і третинну структуру (див. С. 80) в результаті складного багатоступінчастого процесу, що йде в часі Для утворення правильної структури з ще несвернувшейся пептидного ланцюжком зв’язуються спеціальні білки – шаперони. Шаперони володіють спорідненістю до витримано гідрофобним ділянкам поліпептидного ланцюга. Зв’язування з шаперонами перешкоджає агрегації з іншими білками і тим самим створює умови для нормального згортання зростаючого пептиду. Взаємодія з шаперонами – процес енергозалежний: при звільненні шаперонов гідролізується АТФ (АТР).

Шаперони належать до трьох білковим родин, так званим білкам теплового шоку (hsp60, hsp70, hsp90). Свою назву ці білки отримали тому, що і до синтез зростає при підвищенні температури та інших формах стресу. При цьому вони виконують функцію захисту білків клітини від денатурації. Білки – представники сімейства hsp70 – зв’язуються на початковій фазі утворення зростаючого пептиду. Одні з них контролюють процес згортання білка в цитоплазмі, інші – беруть участь у перенесенні білків в мітохондрії. Білки hsp60 охоплюють синтезований поліпептид зразок барильця, тим самим забезпечуючи умови для прийняття правильної конформації.

В. заякоріванню білків в мембранах

Білки, синтезовані в Шер і несучі “стоп-транспорт-сигнал” (див. Сс. 226, 232), залишаються в мембрані Шер і закріплюються там за рахунок гідрофобних взаємодій в якості інтегральних мембранних білків (див. С. 216). Фіксація білка в мембрані може бути також здійснена шляхом приєднання ліпофільного якоря. Такі периферичні мембранні білки (див. С. 216) приєднують ліпіди під час або відразу після трансляції. Відповідний сигнал зазвичай міститься в білку у формі специфічної пептидного послідовності.

Мембранними якорями є жирні кислоти (ацильні залишки, див. С. 54) або ізопреноїди (пренільний залишок, див. С. 58). Білки можуть бути ацілірованная пальмітинової (C16) або миристиновой (C14) кислотами, преніліровани шляхом зв’язування з фарнезолом (С15) або геранілгераніолом (С20).

Деякі білки несуть на С-кінці глікозильований фосфатіділінозіт (ДФІ (GPI)]. У цю групу входять багато адгезійні молекули (наприклад, N-CAM, гепарінсульфатпротеоглікан), ряд мембранних ферментів, таких, як лужна фосфатаза, ацетилхолінестеразою і різні протеїнази.


1 Star2 Stars3 Stars4 Stars5 Stars (1 votes, average: 5.00 out of 5)

Транслокація білків. Шаперони