Структура імуноглобулінів

Антитіла (імуноглобуліни) – це білки, які синтезуються під впливом антигену і специфічно з ним реагують.
Вони складаються з поліпептидних ланцюгів. У молекулі імуноглобуліну розрізняють чотири структури:
1) первинну – це послідовність певних амінокислот. Вона будується з нуклеотидних триплетів, генетично детермінується і визначає основні наступні структурні особливості;
2) вторинну (визначається конформацией поліпептидних ланцюгів);
3) третинну (визначає характер розташування окремих ділянок кола, що створюють просторову картину);
4) четвертичную. З чотирьох поліпептидних ланцюгів виникає біологічно активний комплекс. Ланцюги попарно мають однакову структуру.

Більшість молекул імуноглобулінів складено з двох важких (H) ланцюгів і двох легких (L) ланцюгів, з’єднаних дисульфідними зв’язками. Легкі ланцюги складаються або з двох k-ланцюгів, або з двох l-ланцюгів. Важкі ланцюги можуть бути одного з п’яти класів (IgA, IgG, IgM, IgD і IgE).
Кожна ланцюг має дві ділянки:
1) постійний. Залишається постійною в послідовності амінокислот і антигенности в межах даного класу імуноглобулінів;
2) варіабельний. Характеризується великою непостійністю послідовності амінокислот; в цій частині ланцюга відбувається реакція сполучення з антигеном.

Кожна молекула IgG складається з двох з’єднаних ланцюгів, кінці яких формують два антигензв’язуючих ділянки. На варіабельній ділянці кожного ланцюга є гіперваріабельні ділянки: три в легких ланцюгах і чотири у важких. Різновиди послідовності амінокислот в цих гіперваріабельних ділянках визначають специфічність антитіла. За певних умов ці гіперваріабельні області можуть також виступати в ролі антигенів (ідіотипів).

У молекулі імуноглобуліну менше двох антигензв’язуючих центрів бути не може, але один може бути загорнутий всередину молекули – це неповне антитіло. Воно блокує антиген, і той не може зв’язатися з повними антитілами.

При ензиматичну розщепленні імуноглобулінів утворюються такі фрагменти:
1) Fc-фрагмент містить ділянки обох постійних частин; не має властивість антитіла, але має спорідненість з комплементом;
2) Fab-фрагмент містить легку і частина важкого ланцюга з одним антигензв’язуючих ділянкою; має властивість антитіла;
3) F (ab) Т2-фрагмент складається з двох зв’язаних між собою Fab-фрагментів.
Інші класи імуноглобулінів мають таку ж основну структуру. Виняток – IgM: є пентамером (складається з п’яти основних одиниць, пов’язаних в області Fc-кінців), а IgA – димер.


1 Star2 Stars3 Stars4 Stars5 Stars (2 votes, average: 3.00 out of 5)

Структура імуноглобулінів