Сортування білків

Транспорт білків

Біосинтез білків починається на вільних рибосомах (на схемі вгорі). Однак незабаром шляху синтезованих білків розходяться відповідно до їх функцією: білки, що несуть на N-кінці сигнальний пептид для ЕР (1), проходять через секреторний шлях (на схемі праворуч), а інші білки, що не мають цієї сигнальної послідовності, слідують по цитоплазматичних шляху (на схемі зліва).

Секреторний шлях. Рибосоми, що синтезують білок з сигнальною для Шер послідовністю, пов’язані з мембраною ендоплазматичного ретикулума (див. С. 226). Зростаюча пептидная ланцюг прямує через мембрану в просвіт Шер. Подальший шлях зростання ланцюга визначається наявністю відповідного сигнального пептиду або сигнального ділянки.

Білки, які мають у зростаючої ланцюга спеціальну стоп-сигнальну послідовність (4), залишаються в мембрані Шер в якості інтегрального мембранного білка. За механізмом везикулярного транспорту вони можуть бути перенесені з Шер на інші органели (див. С. 226).

Білки, що потрапили в просвіт Шер, транспортуються звичайним шляхом в апарат Гольджі і далі в плазматичну мембрану. Білки, які залишаються в Шер, наприклад ферменти модифікації білків, повертаються з апарату Гольджі в Шер за допомогою сигналу повернення (2). Інші білки з апарату Гольджі потрапляють в лізосоми (3, див. С. 228) або в плазматичну мембрану (в якості інтегральних мембранних білків або продуктів конститутивного екзоцитозу), або транспортуються секреторними везикулами (8) у міжклітинний простір (9; регульований екзоцитоз).
Цитоплазматичний шлях. Білки, що не мають сигнального пептиду для Шер, синтезуються в цитоплазмі на вільних рибосомах і залишаються в цьому відділі клітини. Для подальшого транспорту в мітохондрії (5), ядро ​​(6) або пероксисоми (7) білки повинні мати спеціальні сигнальні послідовності.

Б. Сигнали для сортування білків

Сигнальні пептиди – це короткі ділянки, розташовані на N – і С-кінцях, рідше – в центральній частині поліпептидного ланцюга. Ці фрагменти мають характерні фізико-хімічні властивості, такі, як гідрофобний характер, наявність позитивного або негативного заряду, більш важливі у функціональному відношенні, ніж аминокислотная послідовність. Сигнальні ділянки являють собою тривимірні структури на поверхні білка, складені з різних фрагментів однієї і тієї ж або декількох пептидних ланцюгів. На схемі показані деякі з відомих сигнальних послідовностей і сигнальних ділянок. Послідовності подані з використанням однобуквені коду для амінокислот (див. С. 66). Наприклад, послідовність KDEL-COO – (2) визначає спорідненість білка до мембрани Шер.
Сигнальні пептиди (ділянки) – це структурні сигнали, які можуть бути прочитані кліткою двома способами. Зазвичай вони впізнаються і зв’язуються рецепторами, локалізованими в мембранах органел. Потім рецептори за участю білків-посередників переносять пов’язані білки енергозалежною чином через мембрани до відповідних органели, забезпечуючи селективність переносу. Крім того, сигнальні послідовності можуть служити місцями впізнавання для ферментів, які модифікують білки, істотно змінюючи їх властивості та подальшу долю, як приклад можна привести білки лізосом (див. С. 228) або мембранні білки з ліпідним якорем (див. С. 230 ).

Сигнальні пептиди, розташовані на N – або С-кінцях поліпептидного ланцюга, після виконання своєї функції видаляються специфічними гідролазами. На схемі ці ферменти показані у вигляді ножиць. При наявності в білку декількох сигнальних послідовностей вони віддаляються по черзі. Це має місце, наприклад, у випадку імпорту білків в мітохондрії і хлоропласти, коли більшості білків доводиться послідовно проходити через кілька мембран.


1 Star2 Stars3 Stars4 Stars5 Stars (2 votes, average: 3.50 out of 5)

Сортування білків