Скоротлива система

Організація скелетних м’язів хребетних

Скелетні поперечносмугасті м’язи хребетних складаються з паралельних пучків м’язових волокон. Кожне волокно являє собою одну велику многоядерную клітку. Більшу частину обсягу м’язових клітин займають міофібрили товщиною 1-2 мкм, що тягнуться на всю довжину м’язового волокна. Поперечна смугастість, характерна для міофібрил скелетних м’язів, пов’язана з чергуванням різних за товщиною молекул (див. Підручники з фізіології).

Скоротливі елементи, саркомеров, складаються з двох типів паралельних ниток, товстих філаментів міозину і тонких філаментів F-актину (див. Рис. 207). Крайні, темніші області Α-дисків містять як тонкі, так і товсті нитки, тоді як центральна частина, Н-зона, містить тільки нитки міозину. Z-лінії (або Z-пластинки) відповідають тим ділянкам, де тонкі нитки кріпляться до так званих Z-дискам. Саркомером називається поздовжня одиниця, обмежена двома Z-лініями.

У кількісному відношенні найбільш важливим білком міофібрил є міозин (~ 65% м’язового білка). Молекула міозину побудована з шести субодиниць, двох ідентичних важких ланцюгів (2 х 223 кДа) і чотирьох легких ланцюгів (~ 20 кДа), пов’язаних нековалентно. Кожна важка ланцюг міозину має форму довгого стрижня довжиною 150 нм з глобулярної головкою на N-кінці і нагадує ключку для гольфу (на схемі внизу праворуч). α-Спіральні ділянки двох важких ланцюгів згорнуті в подвійну суперспіраль, а чотири невеликих субодиниці пов’язані з глобулярними головками. У м’язовому волокні міозин утворює товсті міозіновие філаменти, які являють собою пучки з сотень молекул міозину, розташованих паралельно. Головка молекули міозину володіє Са2 + – залежної АТФ-азной активністю (КФ 3.6.1.32), яка регулюється малими субодиницями.

Головним білком тонких ниток є актин (42 кДа, ~ 20-25% м’язового білка). Фібрилярний F-актин є важливим структурним елементом цитоскелету (див. Рис. 207); він знаходиться в рівновазі з глобулярним G-актином.

Крім цих двох білків система включає тропомиозин і комплекс тропонина. Ниткоподібний тропомиозин (64 кДа) пов’язаний з F-актином, охоплюючи приблизно сім актінових субодиниць. Тропонін (78 кДа) – комплекс, що складається з трьох різних субодиниць (Т, С, I), здатний зв’язуватися як з актином, так і з тропоміозіном. Решта білки, присутні в набагато меншій кількості, включають α – і β-актінін, десмін, коннектін (тітін) і віментин.
Б. Механізм скорочення м’язових волокон

Скорочення м’язових волокон обумовлено поздовжнім ковзанням товстих миозинових і тонких Актинові філаментів відносно один одного. Скорочення м’язових волокон є результатом наступного циклу реакцій:

1. У відсутність АТФ (АТР), т. Е. В початковому стані, головки молекул міозину міцно пов’язані з Актинові нитками. При зв’язуванні АТФ головки відокремлюються від Актинові ниток.

2. АТФ-аза головок міозину гидролизует АТФ на АДФ та неорганічний фосфат, але продовжує утримувати обидва продукти реакції близько один від одного. Гідроліз АТФ викликає аллостерічеськіє зміни в міозіновой голівці.

3. Тепер головка міозину утворює новий місток з сусідньою молекулою актину.

4. Актин прискорює викид продуктів АТФ-азной реакції з активного центру міозину. Це призводить до перетворення аллостеріческого напруги і зміни конформації головки міозину, яке діє подібно “удару весла” (модель веслового човна). Під час цього “гребка” міозіновие головки відхиляються на певний кут від осі і переміщають міозінових філамент уздовж актинового філамента у напрямку до Z-диску. Цикл повторюється до тих пір, поки є АТФ.

Кожен “гребок” 500 миозинових головок товстого філамента викликає зсув на 10 нм. Під час сильних скорочень частота “гребків” становить приблизно 5 разів на секунду. При кожному циклі гідролізу АТФ головки міозину взаємодіють з новими молекулами актину, за рахунок чого і відбувається взаємне ковзання миозинових і Актинові філаментів, т. Е. Скорочення м’язового волокна.


1 Star2 Stars3 Stars4 Stars5 Stars (1 votes, average: 5.00 out of 5)

Скоротлива система