Рзноманіття лігандів

– Ліганди можуть бути неорганічні (часто іони металів) і органічні речовини, низькомолекулярні і високомолекулярні речовини;

– існують ліганди, які змінюють свою хімічну структуру при приєднанні до активного центру білка (зміни субстрату в активному центрі ферменту);

– існують ліганди, що приєднуються до білка тільки в момент функціонування (наприклад, 02, що транспортується гемоглобіном), і ліганди, постійно звязані з білком, що виконують допоміжну роль при функціонуванні білків (наприклад, залізо, що входить до складу гемоглобіну).

У тих випадках, коли амінокислотні залишки, що формують активний центр, не можуть забезпечити функціонування даного білка, до певних ділянок активного центру можуть приєднуватися небілкові молекули. Так, в активному центрі багатьох ферментів присутній іон металу (кофактор) або органічна небілкова молекула (кофермент). Небілкову частина, міцно пов’язану з активним центром білка і необхідну для його функціонування, називають ” простетичної група “. Миоглобин, гемоглобін і цитохроми мають в активному центрі простетичної групу-гем, що містить залізо (більш докладно гемсодер-жащие білки описані в розділі 4, а кофактор і коферменти-у розділі 2).

З’єднання протомеров в олігомерного білку-приклад взаємодії високомолекулярних лігандів. Кожен протомери, з’єднаний з іншими протомери, служить для них лігандом, так само як вони для нього.

Іноді приєднання-якого лиганда змінює конформацію білка, в результаті чого формується центр зв’язування з іншими лігандами. Наприклад, білок кальмодулін після зв’язування з чотирма іонами Са2 + в специфічних ділянках набуває здатність взаємодіяти з деякими ферментами, змінюючи їх активність.


1 Star2 Stars3 Stars4 Stars5 Stars (2 votes, average: 3.00 out of 5)

Рзноманіття лігандів