Міофібрили

Кожна миофибрилла містить близько 1500 товстих і 3000 тонких ниток. Поперечна смугастість скелетного МВ (див. Рис. 7-1 і 7-3) визначається регулярним чергуванням в миофибриллах різному заломлюючих поляризоване світло ділянок (дисків), ізотропних і анізотропних, – світлих (Isotropic, I-диски) і тем – них (Anisotropic, А-диски) дисків. Різне світлозаломлення дисків визначається упорядкованим розташуванням по довжині саркомера тонких (актинових) і товстих (миозинових) ниток: товсті нитки знаходяться тільки в темних дисках, світлі диски не містять товстих ниток. Кожен світлий диск перетинає Z-лінія. Ділянка міофібрили між сусідніми Z-лініями визначають як саркомер.

– Саркомер – частина міофібрили, розташована між двома послідовними Z-дисками. У стані спокою при повністю розтягнутої м’язі довжина саркомера складає 2 мкм. При такій довжині саркомера актинові (тонкі) нитки лише частково перекривають міозіновие (товсті) нитки. Один кінець тонкої нитки прикріплений до Z-лінії, а інший кінець направлений до середини сaркомера. Товсті нитки займають центральну частину сaркомера – А-диск (який містить лише товсті нитки ділянку сaркомера – Н-зона, в середи-

НЕ якій проходить М-лінія). I-диск входить до складу двох сaркомеров. Отже, кожен сaркомер містить один А-диск (темний) і дві половини I-диска (світлого), формула саркомера – 0,5 А + I + 0,5 А. Під час скорочення довжина A-диска не змінюється, а довжина I-диска коротшає, що і послужило підставою для створення теорії, що пояснює скорочення м’яза механізмом ковзання (теорія ковзання) тонких Актинові ниток вздовж товстих миозинових.

– Товста нитка (рис. 7-2, Б). Кожна міозіновая нитка складається з 300-400 молекул міозину і С-білка. Міозин (рис. 7-2, В) – гексaмер (дві важкі і чотири легкі ланцюги). Важкі ланцюги – дві спірально закручені поліпептидні нитки, що несуть на своїх кінцях глобулярні головки. В області головок з важкими ланцюгами пов’язані легкі ланцюга. Кожну миозинового нитка пов’язує з Z-лінією гігантський білок тітін. З товстими нитками пов’язані небулін, міомезін, креатинфосфокиназа та інші білки.

– Тонка нитка (рис. 7-2, А) має довжину близько 1 мкм і складається з подвійної спіралі F-актину в кооперації з двома нитками тропомиозина, білків тропонінового комплексу та асоційованих з тонкою ниткою і утворюють її підтримуючий каркас α-актініна, десміну і небуліна.

Актин. Молекули глобулярного актину (G-актин, мовляв. Маса 45000) полімеризуються і утворюють фібрилярний актин (F-актин). З одним із G-актину пов’язана молекула АДФ; вважається, що саме це місце – активна ділянка, де відбувається взаємодія з головкою міозину.

Тропомиозин. Молекули мають молекулярну масу 70000 і довжину 40 нм і укладаються кінець в кінець в жолобки між двома спірально закрученими ланцюжками F-актину. У стані спокою молекули тропомиозина “закривають” активні ділянки Актинові ниток і запобігають взаємодію актину і міозину.

Тропоніни. Цей комплекс прикріплений до молекул тропомиозина з інтервалами 40 нм і утворений трьома глобулярними субодиницями – тропоніном T (зв’язується з тропоміозіном), I (перешкоджає взаємодії актину і міозину) і С (Ca2 + – связьraающій білок).


1 Star2 Stars3 Stars4 Stars5 Stars (2 votes, average: 5.00 out of 5)

Міофібрили