Лужна фосфатаза

Лужна фосфатаза (ЛФ) – фосфогідролаза моноефіри ортофосфорної кислоти (КФ 3.1.3.1) – гідролізує різні синтетичні субстрати при оптимумі рН, рівному 10,0; субстрат ферменту in vivo точно не відомий. ЩФ – глікопротеїн; за структурою це димер з уявною значною варіацією молекулярної маси ферменту в різних тканинах. ЩФ – метало-фермент, до складу активного центру ферменту входить атом цинку. Вважають, що атом цинку підвищує активність ферменту, забезпечуючи конформаційні зміни і гідроліз моноефіри ортофосфорної кислоти. Кожен мономер ЩФ містить три металлосвязивающіх центру. Позбавлений іонів цинку фермент втрачає активність, але відновлює її після додавання металу. Активність ферменту зростає в присутності іонів магнію, для оптимальної активності необхідно певне співвідношення іонів магнію і цинку.

ЩФ присутня у всіх органах людини; найбільш висока питома активність ферменту виявлена ​​в епітелії тонкої кишки, епітелії канальців нирок, остеобластах, гепатоцитах і плаценті. Фермент щільно пов’язаний з клітинної мембраною гідрофобним карбоксильним кінцем поліпептидного ланцюга; гідрофобний кінець ланцюга ідентичний у всіх ізоферментів ЛФ. ЩФ прикріплена до плазматичної мембрани за допомогою фосфатіділінозітолгліканового якоря. Молекули ЩФ на поверхні плазматичної мембрани розташовуються нерівномірно. Можливо, що така топографія ферменту пов’язана з його нез’ясованою фізіологічною роллю.

Молекулярна маса ЩФ становить 130-220 кД. Асоціація ЛФ з глікозаміногліканами (нейрамінової кислотою) може змінити не тільки молекулярну масу ферменту, але і заряд молекули і її рухливість в електричному полі. Ступінь глікозилювання ЩФ в тканинах може впливати на її термолабильность.

Гетерогенність ЩФ виявлена ​​вже при першому виділення ферменту і підтверджена пізніше при використанні різних субстратів, інгібіторів, а також методами імунохімії, при використанні полі-і моноклональних АТ. Гетерогенність ЛФ має генетичну природу (ізоферменти), а також може бути викликана посттрансляційних змінами білка (фосфорилированием, ацетилюванням і глікозилюванням).

В організмі людини біосинтез ферменту кодують три гени: один – печінковий, кістковий і нирковий ізоферменти, інший – кишковий ізофермент і третій – плацентарну ЛФ. Вважають, що існує і 4-й ген, що кодує синтез зародкової ЛФ. Остання локалізована в тонкій кишці плода приблизно до 30 тижнів вагітності. Ембріональні і зрілі форми ЛФ подібні за каталітичної активності. Виділення ЛФ з тканини печінки за допомогою фосфатіділінозітолспеціфіческой фосфоліпази призводить до утворення форм, схожих з присутніми в сироватці крові. Ці дані дозволяють вважати, що форми ЛФ сироватки крові утворюються шляхом ферментативного гідролізу тканинних форм.


1 Star2 Stars3 Stars4 Stars5 Stars (2 votes, average: 3.00 out of 5)

Лужна фосфатаза