Ковалентні зв’язки

Related posts:

1. Глобулярні білки На відміну від нерозчинних фібрилярних білків розчинні білки мають майже сферичну (глобулярну) форму. Глобулярним білкам властива високоупорядоченной просторова структура (конформація), яка сприяє виконанню специфічних біологічних функцій. У даному розділі розбираються особливості будови глобулярних білків на прикладі невеликого білка інсуліну (див. Сс. 82, 162). А. Інсулін: первинна структура Під первинною структурою розуміють амінокислотнихпослідовність поліпептидного ланцюга. Інсулін […]...
2. Первинна структура білків Амінокислотні залишки в пептидного ланцюга білків чергуються не випадковим чином, а розташовані в певному порядку. Лінійну послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі називають ” первинна структура білка “. Первинна структура кожного індивідуального білка закодована в ділянці ДНК, званому геном. У процесі синтезу білка інформація, що знаходиться в гені, спочатку переписується на мРНК, а потім, використовуючи […]...
3. Хвороби, пов’язані з порушенням фолдинга білків Розрахунки показали, що лише невелика частина теоретично можливих варіантів поліпептидних ланцюгів може приймати одну стабільну просторову структуру. Більшість же таких білків може приймати безліч конформацій з приблизно однаковою енергією Гіббса, але з різними властивостями. Первинна структура більшості відомих білків, відібраних еволюцією, забезпечує виняткову стабільність однієї конформації. Однак деякі розчинні у воді білки при зміні умов […]...
4. Білки: характеристика та властивості Які речовини називаються білками або протеїнами? Білки, або протеїни, являють собою біологічні полімери, мономерами яких є амінокислоти. Всі амінокислоти мають аміногрупу (-NH2) і карбоксильну групу (-СООН) і розрізняються будовою і властивостями радикалів. Амінокислоти пов’язані між собою пептидними зв’язками, тому білки називають ще поіипептидами. Що таке первинна структура білка? У молекулі білка амінокислоти пов’язані один з […]...
5. Біосинтез білка: біохімія В процесі біосинтезу білка слід розрізняти два послідовних процесу: транскрипцію і трансляцію. При транскрипції генетична інформація, ув’язнена в молекулі ДНК, листується завдяки дії транскриптази в інформаційну РНК (іРНК). У цитоплазмі на рибосомах іРНК визначає порядок з’єднання амінокислот, здійснюючи таким чином синтез специфічного білка. Цей процес називається трансляцією, в ньому можна виділити кілька послідовних етапів: активацію […]...
6. Синтез білка і його дозрівання Синтез білка в шорсткою ЕПР Біосинтез білка [трансляція мРНК (mRNA)] завжди починається в цитоплазмі (1). Певна послідовність з 15-60 амінокислот на початку ланцюга, що позначається як сигнальний пептид, вказує місце синтезу (див. С. 232). Якщо утворюється на рибосомі білок починається з сигнального пептиду (2), що орієнтує білок на шорсткий ендоплазматичнийретикулум (Шер), з ним зв’язується РНК-містить […]...
7. Будову білка 1. Амінокислоти. Пептидний зв’язок. Амінокислоти, з’єднані один з одним послідовно, утворюють первинну структуру білка, або поліпептидного ланцюга. Кожна амінокислота має групу – NH2, яка має властивості підстави, і групу – СООН, характерну для всіх органічних кислот. Отже, амінокислоти – амфотерні сполуки, що поєднують властивості кислоти і основи. Вони здатні взаємодіяти один з одним. Взаємодіючи з […]...
8. Матричний характер біосинтезу Пластичний обмін (асиміляція, або конструктивний обмін) – сукупність всіх процесів синтезу складних органічних речовин. Ці речовини йдуть на побудову органел клітини, на створення нових клітин при діленні. Пластичний обмін завжди супроводжується поглинанням енергії. Розглянемо цей процес на прикладі утворення найважливіших органічних сполук клітини – білків. Структура білка визначається ділянкою молекули ДНК, званим геном. Кожні три […]...
9. Характеристика РНК Мономерами РНК є рибонуклеотиди, утворені залишками трьох речовин: пятиуглеродного цукру – рибози; азотистих основ – з пуринових – аденіном або гуаніном, з піримідинових – урацилом або цитозином; залишком фосфорної кислоти. Молекула РНК являє собою нерозгалужений полинуклеотид, що має третинну структуру. На відміну від ДНК, вона утворена не двома, а однією полинуклеотидной ланцюжком. Ланцюга РНК значно […]...
10. Транспортні РНК Транспортні РНК [тРНК (tRNA)] беруть участь в процесі трансляції в якості проміжного сполучної ланки між нуклеїновими кислотами і білками. Це невеликі молекули РНК з 70-90 нуклеотидів, які за допомогою своїх антикодон “дізнаються” за рахунок спарювання підстав певні кодони на мРНК. На 3′-кінці (ССА-3 ‘) вони несуть ту амінокислоту, яка згідно генетичним кодом відповідає чергового кодону […]...
11. Структури білків Структурні організації білків класифікують на 4 рівні. Це первинна, вторинна, третинна і четвертинна структури. Первинна являє собою стандартну ланцюжок амінокислот. Їх послідовність закодована генетично. Вона зазвичай описується трибуквених позначеннями амінокислотних залишків в ланцюжку. Вторинна є впорядковано згорнуту спіралеподібний ланцюжок амінокислот. Вона нагадує пружинку. У спіралі стабільна структура, так як її витки кріпляться між собою водневими […]...
12. Роль шаперонів в фолдінгі білків При синтезі білків N-кінцева область поліпептиду синтезується раніше, ніж С-кон-цевая область. Для формування конформації білка потрібна його повна амінокислотна послідовність. Тому в період синтезу білка на рибосоме захист реакційно-спосіб-них радикалів (особливо гідрофобних) здійснюють Ш-70. Ш-70-висококонсерватівний клас білків, який присутній у всіх відділах клітини: цитоплазмі, ядрі, ЕР, мітохондріях. В області карбоксильного кінця єдиною поліпептидного ланцюга шаперонов […]...
13. Білково-пептидні гормони Ці гормони, як правило, утворюються шляхом процесингу білкових попередників. Такі білки-попередники називаються прогормон. Проте зазвичай спочатку синтезуються препрогормонов, з яких утворюються прогормони, а потім вже самі білкові гормони. Синтез білкових попередників гормонів здійснюється на мембранах шорсткого ретикулума ендокринної клітини. Синтез внутрішньоклітинних білків також відбувається на цих мембранах, а завершується отщеплением утворилася поліпептидного ланцюга в цитоплазму. […]...
14. Проблема білкового оптимуму Мінімальна кількість білків їжі, необхідне для заповнення руйнуються білків організму, або величина розпаду білків організму при виключно вуглеводному харчуванні, позначається як коефіцієнт зношування. У дорослої людини найменша величина цього коефіцієнта близько 30 г білків на добу. Однак цієї кількості недостатньо. Жири і вуглеводи впливають на витрату білків понад мінімум, необхідного для пластичних цілей, так як […]...
15. Конформаційна лабільність білків Гідрофобні взаємодії, а також іонні та водневі зв’язки відносять до числа слабких, так як їх енергія лише ненабагато перевищує енергію теплового руху атомів при кімнатній температурі (тобто вже при даній температурі можливий розрив таких зв’язків). Підтримання характерною для білка конфор-мації можливо завдяки виникненню безлічі слабких зв’язків між різними ділянками поліпептидного ланцюга. Однак білки складаються з […]...
16. Окремі представники гормонів Для знайомства з будовою і значенням гормонів в загальноосвітніх класах вчителю буде достатньо уявити учням формули окремих представників гормонів, розглянути функціональні групи, що входять до складу їх молекул, вказати залози внутрішньої секреції, які виробляють ці гормони і познайомити учнів з гіпо – та гіперфункціонального порушеннями в життєдіяльності організму, пов’язані з виробленням нестачі або надлишку того […]...
17. Метаболізм пептидних гормонів На відміну від стероїдів пептидні і білкові гормони є первинними продуктами біосинтезу. Відповідна інформація зчитується з ДНК (DNA) на стадії транскрипції (див. С. 240), а синтезована гяРНК (hnRNA) звільняється від інтронів за рахунок сплайсингу (1). мРНК (mRNA) кодує послідовність пептиду, який найчастіше істотно перевищує за молекулярною масою зрілий гормон. Вихідна аминокислотная ланцюг включає сигнальний пептид […]...
18. Біологічна роль пептидів В організмі людини виробляється безліч пептидів, що беруть участь в регуляції різних біологічних процесів і володіють високою фізіологічною активністю. Кількість амінокислотних залишків у структурі біологічно активних пептидів може варіювати від 3 до 50. До одним з найбільш ” маленьких” пептидів можна віднести ті-реотропін-рилізинг-гормон і глутатіон (три-пептиди), а також енкефаліни, що мають у своєму складі 5 […]...
19. Матричні біосинтези Синтез нерегулярних лінійних полімерів – білків і нуклеїнових кислот – відбувається матричним способом. Тільки таким чином можна точно відтворити послідовність мономерів в полімерній молекулі. При синтезі ДНК матрицями служать кожна з ланцюгів “материнської” молекули ДНК. Вибір потрібних нуклеотидів для будівництва нового ланцюга здійснюється за принципом їх комплементарності. Результатом синтезу є дві подвійні “дочірні” спіралі, кожна […]...
20. Макромолекулярна структура РНК, тРНК РНК складається з однієї полінуклеотидних ланцюга, закрученої на себе, утворює короткі двоспіральні шпильки в паліндромний ділянках (Г з Ц, А з У). тРНК – найдрібніші молекули (ММ = 23-30 тис.). тРНК – переносник амінокислот. Кожна тРНК переносить тільки одну амінокислоту, але на одну амінокислоту є більше однієї тРНК. Всього відомо 61 тРНК. Будова тРНК. Має […]...
21. Згортання білків Інформація щодо біологічно активної (нативної) конформації поліпептидного ланцюга закодована в амінокислотної послідовності. Вторинні, третинні і четвертинні структури багатьох білків утворюються в розчині мимовільно в межах декількох хвилин. Проте в клітці є спеціальні білки (шаперони, див. С. 230), функція яких забезпечувати згортання поліпептидних ланцюгів знову синтезованих білків. З’ясування закономірностей згортання поліпептидних ланцюгів є однією з найважливіших […]...
22. Рзноманіття лігандів – Ліганди можуть бути неорганічні (часто іони металів) і органічні речовини, низькомолекулярні і високомолекулярні речовини; – існують ліганди, які змінюють свою хімічну структуру при приєднанні до активного центру білка (зміни субстрату в активному центрі ферменту); – існують ліганди, що приєднуються до білка тільки в момент функціонування (наприклад, 02, що транспортується гемоглобіном), і ліганди, постійно звязані […]...
23. Утворення тромбіну Фактор Х, активоване на поверхні фосфоліпідів комплексом фактор IXa-VIII., Або комплексом фактор VIIa-тканинний фактор, формує комплекс з чинником V і протромбіну. Тромбін утворюється в результаті послідовного розщеплення двох зв’язків у молекулі протромбіну. Після гідролізу зв’язку Arg320-Ile321 утворюється мейзотромбін, в якому дві половини вихідної молекули пов’язані дисульфідні містком. Мейзотромбін володіє протеолітичної активністю, подібної з тромбіном в […]...
24. Денатурація білків Розрив великої кількості слабких зв’язків в молекулі білка призводить до руйнування її нативної конформації. Так як розрив зв’язків під дією різних факторів носить випадковий характер, то молекули одного індивідуАльного білка набувають у розчині форму випадково сформованих безладних клубків, що відрізняються один від одного тривимірною структурою. Втрата нативної конформації супроводжується втратою специфічної функції білків. Цей процес […]...
25. Яку функцію виконують рибосоми Призначення описуваного органоїда в будь-якій клітині полягає в здійсненні синтезу білків. Білки використовуються практично всіма клітинами: В якості каталізаторів – прискорюють час реакції; В якості волокон – забезпечують стабільність клітини; Багато білків мають індивідуальні завдання. Основним сховищем інформації в клітинах служить молекула дезоксирибонуклеїнової кислоти (ДНК). Спеціальний фермент, РНК-полімераза, зв’язується з молекулою ДНК і створює “дзеркальну […]...
26. Інгібітори синтезу білка у бактерій Мішенню для цих препаратів є білкосинтезуючі системи прокаріот, які мають відмінності від рибосом еукаріот, що забезпечує селективність дії цих препаратів. Синтез білка – багатоступінчастий процес, де задіяно безліч ферментів і структурних субодиниць. Відомі кілька точекмішеней, на які здатні впливати препарати цієї групи в процесі біосинтезу білка. Аміноглікозиди, тетрациклін та оксазолідінони зв’язуються з 30S-субодиницею, блокуючи процес […]...
27. Природні поліпептиди У природі безупинно відбувається обмін білкових речовин, в ході якого одні молекули розпадаються, інші утворюються знову. Розщеплення білкової молекули, що відбувається в організмі під дією так званих протеолітичних ферментів, призводить до утворення складної суміші поліпептидів. Таким чином, поліпептиди можна розглядати як фрагменти молекули білка. Число пептидів, виділених з гідролізатів білків, в даний час вимірюється сотнями. […]...
28. З чого складається хромосома У хромосом виявлена нитевидна будова, виявлене в ядрах як тварин, так і рослин. Вони зроблені з білка і однієї молекули дезоксирибонуклеїнової кислоти. ДНК – це сховище генетичних інструкцій, що дозволяє виробляти білки і клітинні процеси, які необхідні для життя і передаються з покоління в покоління. Всі фрагменти ДНК складаються з послідовностей генів, що містять інструкції […]...
29. Сполуки, необхідні для існування життя: білки, ліпіди Одними з найбільш важливих біополімерів, без яких неможливо уявити собі існування життя, є білки. Мономери білків – це амінокислоти. Амінокислота обов’язково має у своєму складі карбоксильну групу (-СООН) і аміногрупу (-NH2) (рис. 152). R – це радикал, який може бути просто атомом водню, а може являти собою складне органічне з’єднання. До складу білків живого організму […]...
30. Регуляція білкового синтезу Значна частина синтезованих клітиною білків в залежності від їх функціонального призначення або переноситься через мембрани, або вбудовується в них. Проникнення білків через біологічні мембрани, так само як і їх вбудовування в мембрани, здійснюється за допомогою сигнальних пептидів. Таке припущення вперше було висловлено на початку 70-х років Г. Блобель. В даний час ця гіпотеза підтверджена експериментально. […]...
31. Докази Ген-Ознака Порядок чергування підстав в гені обумовлює послідовність чергування амінокислотних залишків у молекулі білка, кодованого цим геном. Така колінеарність структури гена і структури контрольованого їм білка доведена при проведенні серії схрещувань, в результаті яких була складена карта мутацій в гені 23, детермінує первинну структуру основного білка головки фага Т4. Дослідження первинної структури цього білка показало, що […]...
32. Характеристика процесів синтезу ДНК в організмах Синтез ДНК або реплікація ДНК (редуплікація) – один з найважливіших еколого-біологічних процесів, від якого залежить існування живих істот, і на який негативний вплив роблять різні процеси, що протікають в навколишньому середовищі. Реплікація – це класичний приклад матричного синтезу (синтезу на певній основі), широко зустрічається в природі. Розглянемо деякі особливості реплікації. Перед початком реплікації змінюється структура […]...
33. Транскрипція в еукаріот Транскрипція-синтез РНК на матриці ДНК. Здійснюється ферментом РНК-полімеразою. РНК-полімераза може приєднатися лише до промотор, який знаходиться на 3′-кінці матричної ланцюга ДНК, і рухатися тільки від 3′-к 5′-кінця цієї матричної ланцюга ДНК. Синтез РНК відбувається на одній з двох ланцюжків ДНК відповідно до принципів комплементарності і антипаралельності. Будівельним матеріалом і джерелом енергії для транскрипції є рібонуклеозідтріфосфатов […]...
34. Нуклеїнові кислоти, Нуклеотид Нуклеїнові кислоти – біополімери, структурними одиницями яких є нуклеотиди. Нуклеотид – мономер нуклеїнових кислот, що складається із залишку фосфорної кислоти, вуглеводного залишку (дезоксирибози або рибози), одного з чотирьох азотистих основ. Азотисті основи приєднуються до першого вуглецевого атома Пента-зи, залишок фосфорної кислоти – до п’ятого. Азотисті сполуки – циклічні сполуки, що входять до складу нуклеотидів. Азотисті […]...
35. Трансляція Трансляція-синтез поліпептидного ланцюга на матриці іРНК. Органела, що забезпечують трансляцію,-рибосоми. У еукаріотів рибосоми знаходяться в деяких органелах-мітохондріях і пластидах (70S-рибосоми), у вільному вигляді в цитоплазмі (80S-рибосоми) і на мембранах ендоплазматичної мережі (80S-рибосоми). Таким чином, синтез білкових молекул може відбуватися в цитоплазмі, на шорсткою ендоплазматичної мережі, в мітохондріях і пластидах. У цитоплазмі синтезуються білки для власних […]...
36. Плазміноген і плазмін Фермент, безпосередньо розщеплює фібрин, – плазмін (ПЛ), що утворюється при активації Пг. Пг синтезується в печінці і секретується як одноланцюговий білок, що з 790 амінокислотних залишків і містить Glu як N-кінцевої амінокислоти, але в плазмі присутній у вигляді декількох ізоформ. Наявність двох основних ізоформ обумовлено різним ступенем глікозилювання. Glu-Пг I містить дві вуглеводні ланцюжки, пов’язані […]...
37. Спадкова інформація і генетичний код Такі ознаки живого, як самовідтворення, спадковість і мінливість проявляється вже на молекулярно-генетичному рівні. Вони пов’язані з певними органічними речовинами і зі спадковою (генетичною) програмою організму. ДНК і гени. До початку 50-х рр. XX ст. вчені припустили, що основна функція генів полягає у визначенні структури білків, в першу чергу – білків-ферментів. Численні дослідження показали, що в […]...
38. Структура імуноглобулінів Антитіла (імуноглобуліни) – це білки, які синтезуються під впливом антигену і специфічно з ним реагують. Вони складаються з поліпептидних ланцюгів. У молекулі імуноглобуліну розрізняють чотири структури: 1) первинну – це послідовність певних амінокислот. Вона будується з нуклеотидних триплетів, генетично детермінується і визначає основні наступні структурні особливості; 2) вторинну (визначається конформацией поліпептидних ланцюгів); 3) третинну (визначає […]...
39. Інсулін – конспект Головні мішені інсуліну – печінка, скелетні м’язи, жирові клітини. Дія інсуліну на мішені різноманітно (регуляція обміну вуглеводів, ліпідів і білків). Інсулін – гормон з анаболічним дією, а також головний регулятор гомеостазу глюкози. Це єдиний гормон, що знижує концентрацію глюкози в крові. Інсулін стимулює наступні процеси. – Мембранний транспорт глюкози, т. Е. Перенесення глюкози через клітинні […]...
40. Гени і білки Відомо, що всі ферменти є білками і каталітична активність ферменту визначається його білкової частиною і додатковими кофакторами. Білки, що складаються з амінокислот, які з’єднуються між собою Аміна і карбоксильних кінцями, називаються поліпептидами. Каталітична активність ферменту залежить від кількості і типу входять до нього амінокислот, порядку їх розташування по ланцюгу, кількості ланцюгів і характеру їх взаємного […]...