Ферменти: загальні відомості
Ферменти є біокаталізаторами, тобто речовинами біологічного походження, які прискорюють хімічні реакції (див. с. 30). Організована послідовність процесів обміну речовин можлива за умови, що кожна клітина забезпечена власним генетично заданих набором ферментів. Тільки за цієї умови здійснюється узгоджена послідовність реакції (метаболічний шлях, див. С. 114). Ферменти беруть участь також в регуляції багатьох метаболічних процесів, забезпечуючи тим самим відповідність обміну речовин змінених умов (див. С. 116). Майже всі ферменти є білками. Відомі також каталитически активні нуклеїнові кислоти – “рибозими” (див. Сс. 242, 248).
А. Ферментативна активність
Каталітичне дію ферменту, т. Е. Його активність, визначають в стандартних умовах по збільшенню швидкості (фіолетовий колір на схемі) каталітичної реакції (помаранчевий колір) порівняно з некаталітична (жовтий колір). Зазвичай швидкість реакції вказують як зміна концентрації субстрату або продукту за одиницю часу (моль / (л – с)) (див. С. 28). Так як каталітична активність не залежить від об’єму розчину, в якому протікає реакція, активність ферменту виражають в катали; 1 кат – це кількість ферменту, що перетворює 1 моль субстрату за 1 с. Інший одиницею активності є міжнародна одиниця (E) – кількість ферменту, що перетворює 1 мкмоль субстрату за 1 хв (1 E = 16,7 нкат).
Б. Реакційна і Субстратна специфічність
Дія більшості ферментів високо специфічно. Поняття специфічності відноситься не тільки до типів каталітичних реакцій (реакційна специфічність), але і до природи сполук – субстратів (Субстратна специфічність). Як приклад на схемі приведені ферменти, що розщеплюють хімічний зв’язок. Високоспецифічні ферменти (тип А – верхній рядок таблиці) каталізують розщеплення тільки одного типу зв’язку в субстратах певної структури. Ферменти типу Б (середня рядок) мають обмеженою реакційної специфічністю, але широкої субстратної специфічністю. Ферменти типу В (з низькою реакційною і низькою субстратної специфічності; нижня рядок) зустрічаються рідко.
В. Класи ферментів
На сьогоднішній день відомо приблизно 2000 різних ферментів. Розроблена система класифікації враховує реакційну і субстратную специфічності ферментів. Всі ферменти включені в “Каталог ферментів” під своїм класифікаційним номером (КФ), що складається з чотирьох цифр. Перша цифра вказує на приналежність до одного з шести головних класів. Наступні дві визначають підклас і подподкласса, а остання цифра – номер ферменту в даному подподкласса. Наприклад, лактатдегідрогеназа (див. Сс. 102-105) має номер КФ 1.1.1.27 (клас 1, оксидоредуктаз; підклас 1.1, донор електрона – СН-ОН; подподкласса 1.1.1, акцептор – НАДФ +.)
У кожному з шести головних класів об’єднані ферменти, які мають однаковою реакційної специфічністю. Оксидоредуктази (клас 1) каталізують окислювально-відновні реакції. Трансферази (клас 2) переносять ту чи іншу функціональну групу від одного субстрату на інший. Для оксидоредуктаз і трансфераз необхідний загальний кофермент (див. Сс. 108 і сл.). Гідролази (клас 3) також беруть участь у перенесенні груп, проте акцептором тут завжди є молекула води. Ліази (клас 4, звані іноді “синтази”) каталізують розщеплення або утворення хімічних сполук, при цьому утворюються або зникають подвійні зв’язки. Ізомерази (клас 5) переміщають групи в межах молекули без зміну загальної формули субстрату. Лігази (“синтази”, клас 6) каталізують енергозалежні реакції приєднання і тому їхня дія Пов’язано з гідролізом нуклеозидтрифосфат (найчастіше АТФ).
Як правило, крім назви ферменту прийнято вказувати його класифікаційний номер. У списку ферментів, наведеному в кінці книги (див. Сс. 408 і сл.), Все ферменти наведені з класифікаційними номерами.
(2 votes, average: 5.00 out of 5)