Цитоскелет: склад

Цитоплазма еукаріотичних клітин пронизана тривимірної сіткою з білкових ниток(філаментів), званої цитоскелетом. В залежності від діаметру філаменти поділяються на три групи: мікрофіламенти (6-8 нм), проміжні волокна (близько 10 нм) і мікротрубочки (близько 25 нм). Всі ці волокна являють собою полімери, що складаються з субодиниць особливих глобулярних білків.

А. Актин

Мікрофіламенти (Актинові нитки) складаються з актину – білка, найбільш поширеного в клітині. Актин може існувати у вигляді мономера (G-актин, “глобулярний актин”) або полімеру (F-актин, “фібрилярний актин”). G-актин – асиметричний глобулярний білок (42 кДа), що складається з двох доменів. У міру підвищення іонної сили G-актин оборотно агрегує, утворюючи лінійний скручений в спіраль полімер, F-актин. Молекула G-актину несе міцно пов’язану молекулу АТФ (АТР), яка при переході в F-актин, повільно гідролізується до АДФ (ADP), тобто F-актин проявляє властивості АТФ-ази.

При полімеризації G-актину в F-актин орієнтація всіх мономерів однакова, тому F-актин має полярність. Волокна F-актину мають два різнойменно заряджених кінця – (+) і (-), які полімеризуються з різною швидкістю. Ці кінці не стабілізовані спеціальними білками (як, наприклад, в м’язових клітинах), і при критичній концентрації G-актину (+) – кінець буде подовжуватися, а (-) – кінець зменшуватися. В умовах експерименту цей процес може бути ингибирован токсинами грибів. Наприклад, фаллоідін (отрута блідої поганки) зв’язується з (-) – кінцем і інгібує деполімерізацию, в той час як цітохалазін (токсин з цвілевих грибів, що володіє властивістю цитостатика) приєднується до (+) – кінця, блокуючи полімеризацію.

Актінассоціірованние білки. У цитоплазмі клітин є більше 50 різних типів білків, які специфічно взаємодіють з G-актином і F-актином. Ці білки виконують різні функції: регулюють обсяг G-актинового пулу (профілін), впливають на швидкість полімеризації G-актину (Віліни), стабілізують кінці ниток F-актину (фрагін, β-актінін), зшивають філаменти один з одним або з іншими компонентами (як, наприклад, Віліни, α-актінін, спектрин, MARCKS) або руйнують подвійну спіраль F-актину (гельзолін). Активність цих білків регулюється іонами Са2 + і протєїнкиназамі.
Б. Білки проміжних волокон

Структурними елементами проміжних волокон є білки, що належать до п’яти споріднених родин та проявляють високу ступінь клітинної специфічності. Типовими представниками цих білків є цитокератини, десмін, віментин, кислий фібрилярний гліапротеін [КФГП (GFAP)] і нейрофіламенти. Всі ці білки мають у центральній частині базову стрижневу структуру, яка носить назву суперспіралізованной α-спіралі (див. Кератин, с. 76). Такі димери асоціюють антипараллельно, утворюючи тетрамер. Агрегація тетрамеров за принципом “голова до голови” дає протофіламентов. Вісім протофіламентов утворюють проміжне волокно.

На відміну від мікрофіламентів і мікротрубочок вільні мономери проміжних волокон чи зустрічаються в цитоплазмі. Їх полімеризація веде до утворення стійких неполярних полімерних молекул.

В. тубулін

Микротрубочки побудовані з глобулярного білка тубуліну, що представляє собою димер α – і β-субодиниць (53 і 55 кДа). α, β – гетеродімери утворюють лінійні ланцюжки, звані протофіламентов. 13 протофіламентов утворюють циклічний комплекс. Потім кільця полімеризуються в довгу трубку. Як і мікрофіламенти, мікротрубочки являють собою динамічні полярні структури з (+) – і (-) – кінцями. (-) – Кінець стабілізовано за рахунок зв’язування з центросомой (центр організації мікротрубочок), у той час як для (+) – кінця характерна динамічна нестабільність. Він може або повільно зростати, або швидко зменшуватися. Тубулінових мономери пов’язують ГТФ (GTP), який повільно гідролізується і ГДФ (GTP). З микротрубочками асоціюють два види білків: структурні білки (MAP від ​​англ. Microtubuls-associated proteins) і білки-транслокатора.


1 Star2 Stars3 Stars4 Stars5 Stars (2 votes, average: 4.50 out of 5)

Цитоскелет: склад