Будова білків – коротко

Related posts:

1. Первинна структура білків Амінокислотні залишки в пептидного ланцюга білків чергуються не випадковим чином, а розташовані в певному порядку. Лінійну послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі називають ” первинна структура білка “. Первинна структура кожного індивідуального білка закодована в ділянці ДНК, званому геном. У процесі синтезу білка інформація, що знаходиться в гені, спочатку переписується на мРНК, а потім, використовуючи […]...
2. Будова пептиду Кількість амінокислот у складі пептидів може сильно варіювати. Пептиди, що містять до 10 амінокислот, називають олігопептиди. Часто в назві таких молекул вказують кількість входять до складу олигопептида амінокислот : трипептид, пентапептид, октапептид і т. д. Пептиди, що містять більше 10 амінокислот, називають ” поліпептвди “, а поліпептиди, що складаються з більш ніж 50 амінокислотних залишків, […]...
3. Склад і будова білків До складу білків входять: вуглець, водень, азот, кисень; сірка. Частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, що містять фосфор, залізо, цинк і мідь. Білки становлять 10-20% від сирої маси і 50-80% від сухої маси клітини. Білки – високомолекулярні органічні речовини, нерегулярні полімери, мономерами яких є залишки амінокислот. До складу більшості білків входять 20 різних амінокислот […]...
4. Будова і номенклатура пептидів Назви пептидів будують шляхом послідовного перерахування амінокислотних залишків, починаючи з N-кінця, з додаванням суфікса іл, крім останньої С-кінцевої амінокислоти, для якої зберігається її повна назва. Іншими словами, назви амінокислот, що вступили в освіту пептидного зв’язку за рахунок “своєї” групи СООН, закінчуються в назві пептиду на – іл: аланіл, валив і т. П. (Для залишків аспарагінової […]...
5. Сполуки, необхідні для існування життя: білки, ліпіди Одними з найбільш важливих біополімерів, без яких неможливо уявити собі існування життя, є білки. Мономери білків – це амінокислоти. Амінокислота обов’язково має у своєму складі карбоксильну групу (-СООН) і аміногрупу (-NH2) (рис. 152). R – це радикал, який може бути просто атомом водню, а може являти собою складне органічне з’єднання. До складу білків живого організму […]...
6. Вторинні структури білків Певні поєднання двогранних кутів φ і ψ (див. С. 72) зустрічаються в білках досить часто. Якщо безліч послідовно пов’язаних амінокислотних залишків приймає стандартні конформації, формуються вторинні структури, стабілізовані водневими містками в межах однієї пептидного ланцюга або між сусідніми ланцюгами. Якщо така регулярна структура поширюється на досить великий фрагмент молекули білка, такий білок утворює механічно міцні […]...
7. Білки: характеристика та властивості Які речовини називаються білками або протеїнами? Білки, або протеїни, являють собою біологічні полімери, мономерами яких є амінокислоти. Всі амінокислоти мають аміногрупу (-NH2) і карбоксильну групу (-СООН) і розрізняються будовою і властивостями радикалів. Амінокислоти пов’язані між собою пептидними зв’язками, тому білки називають ще поіипептидами. Що таке первинна структура білка? У молекулі білка амінокислоти пов’язані один з […]...
8. Значення білків для організму Як ми побачили з вищенаведених функцій і особливостей, білки мають величезне значення для організму людини. Вони надають форму клітин і тканин організму, переносять різні елементи між органами і клітинами, відповідають за сприйняття навколишнього світу. Білки захищають нас від природних факторів і від впливів шкідливих мікроорганізмів. Без них в принципі неможливо як мінімум проходження хімічних реакцій […]...
9. Біосинтез білка: біохімія В процесі біосинтезу білка слід розрізняти два послідовних процесу: транскрипцію і трансляцію. При транскрипції генетична інформація, ув’язнена в молекулі ДНК, листується завдяки дії транскриптази в інформаційну РНК (іРНК). У цитоплазмі на рибосомах іРНК визначає порядок з’єднання амінокислот, здійснюючи таким чином синтез специфічного білка. Цей процес називається трансляцією, в ньому можна виділити кілька послідовних етапів: активацію […]...
10. Характеристика активного центру білків Активний центр білка-відносно ізольований від навколишнього білок середовища ділянку, сформований амінокислотними залишками. У цьому ділянці кожен залишок завдяки своєму індивідуальним розміром і функціональних групах формує ” рельєф ” активного центру. Об’єднання таких амінокислот в єдиний функціональний комплекс змінює реакційну здатність їх радикалів, подібно до того, як змінюється звучання музичного інструменту в ансамблі. Тому амінокислотні залишки, […]...
11. Перетравлювання і всмоктування білків Перетравлення білків починається в шлунку. Пепсин гідролізує 10 – 15% білків їжі. Ендопептідази (трипсин, хімотрипсин) розщеплюють білки до поліпептидів; екзопептідази отщепляют амінокислоти. Під впливом ендо – і екзопептідази панкреатичного соку і ферментів щіткової облямівки еритроцитів поліпептиди і оліго-пептиди розщеплюються до амінокислот, які транспортуються через мембрану в цитозоль клітин епітелій. Частина оліго-пептидів піддається внутрімембранному переварюванню, расщепляясь […]...
12. Природні поліпептиди У природі безупинно відбувається обмін білкових речовин, в ході якого одні молекули розпадаються, інші утворюються знову. Розщеплення білкової молекули, що відбувається в організмі під дією так званих протеолітичних ферментів, призводить до утворення складної суміші поліпептидів. Таким чином, поліпептиди можна розглядати як фрагменти молекули білка. Число пептидів, виділених з гідролізатів білків, в даний час вимірюється сотнями. […]...
13. Біосинтез білків Біосинтез білка – це один з найважливіших процесів обміну речовин в клітині. В ході такого синтезу формуються біополімери – складні молекули білків, які складаються з мономерів – амінокислот. Біосинтез білків протікає в цитоплазмі клітини, а точніше – на рибосомах за участю матричної РНК – мРНК (ще її називають інформаційною РНК – іРНК) і транспортної РНК […]...
14. Характеристика РНК (будова молекул, класифікація, еколого-біологічна роль) РНК (РНК) є продуктами реакції поліконденсації РНК-нуклеотидів. РНК різноманітні, мають певну класифікацію, але володіють загальною для всіх РНК первинною структурою, що складається в тому, що всі вони є послідовністю залишків РНК-нуклеотидів в одинарному полінуклеотидному ланцюзі; ці залишки пов’язані один з одним залишком фосфорної кислоти через 3-5-й атоми вуглецю рибози різних нуклеозидів. До складу РНК входять […]...
15. Визначення амінокислотного складу білка Перший етап у визначенні первинної структури білків полягає в якісній і коічественной оцінці амінокислотного складу даного індивідуального білка. Необхідно пам’ятати, що для дослідження потрібно мати певну кількість чистого білка, без домішок інших білків або пептидів. Кислотний гідроліз білка Для визначення амінокислотного складу необхідно провести руйнування всіх пептидних зв’язків в білку. Аналізований білок гід-Роліз в 6 […]...
16. Конформаційна лабільність білків Гідрофобні взаємодії, а також іонні та водневі зв’язки відносять до числа слабких, так як їх енергія лише ненабагато перевищує енергію теплового руху атомів при кімнатній температурі (тобто вже при даній температурі можливий розрив таких зв’язків). Підтримання характерною для білка конфор-мації можливо завдяки виникненню безлічі слабких зв’язків між різними ділянками поліпептидного ланцюга. Однак білки складаються з […]...
17. Білки. Функції білків Повноцінний раціон харчування людини повинен складатися з достатньої кількості поживних речовин, серед яких білкам відведено чільне місце. Значення цього макронутриентов важко переоцінити, оскільки його присутність визначає існування всього організму. Вся життєдіяльність індивіда: зростання, розвиток, рух, захист і регулювання – по суті, пов’язана з цими полімерами. При цьому кожна жива істота має неповторний набором білків. Проте, […]...
18. Характеристика пептидного зв’язку Пептидная зв’язок має характеристику частково подвійного зв’язку, тому вона коротше, ніж інші зв’язку пептидного кістяка, і внаслідок цього мало рухлива. Електронна будова пептидного зв’язку визначає плоску жорстку структуру пептидного групи. Площині пептидних груп розташовані під кутом один до одного (рис. 1-1). Зв’язок між а-вуглецевим атомом і а-ами-ногруппой або а-карбоксильною групою здатна до вільного обертання (хоча […]...
19. Сортування білків і локалізація в клітці метаболічних процесів У кожному мембранном органоїд є свій набір ферментів, який визначає, які процеси будуть в ньому відбуватися. Набори білків створюються в результаті їх сортування, яка здійснюється в кілька етапів. На кожному етапі одні білки розпізнаються іншими: вибірково здійснюється транспорт білків через мембрани, вибірково збираються білки в транспортні бульбашки і бульбашки вибірково зливаються з мембранами клітинних органел. […]...
20. Денатурація білків Розрив великої кількості слабких зв’язків в молекулі білка призводить до руйнування її нативної конформації. Так як розрив зв’язків під дією різних факторів носить випадковий характер, то молекули одного індивідуАльного білка набувають у розчині форму випадково сформованих безладних клубків, що відрізняються один від одного тривимірною структурою. Втрата нативної конформації супроводжується втратою специфічної функції білків. Цей процес […]...
21. Трансляція Трансляція-синтез поліпептидного ланцюга на матриці іРНК. Органела, що забезпечують трансляцію,-рибосоми. У еукаріотів рибосоми знаходяться в деяких органелах-мітохондріях і пластидах (70S-рибосоми), у вільному вигляді в цитоплазмі (80S-рибосоми) і на мембранах ендоплазматичної мережі (80S-рибосоми). Таким чином, синтез білкових молекул може відбуватися в цитоплазмі, на шорсткою ендоплазматичної мережі, в мітохондріях і пластидах. У цитоплазмі синтезуються білки для власних […]...
22. Яку функцію виконують рибосоми Призначення описуваного органоїда в будь-якій клітині полягає в здійсненні синтезу білків. Білки використовуються практично всіма клітинами: В якості каталізаторів – прискорюють час реакції; В якості волокон – забезпечують стабільність клітини; Багато білків мають індивідуальні завдання. Основним сховищем інформації в клітинах служить молекула дезоксирибонуклеїнової кислоти (ДНК). Спеціальний фермент, РНК-полімераза, зв’язується з молекулою ДНК і створює “дзеркальну […]...
23. Де утворюються рибосоми Складові частини органоїда утворюються в ядерці. Дві субодиниці об’єднуються для початку хімічного процесу синтезу білка з ланцюга мРНК. Рибосома діє як каталізатор, утворюючи пептидні зв’язку між амінокислотами. Використана тРНК вивільняється назад в цитозоль, в подальшому вона може зв’язуватися з іншого амінокислотою. Органоїд досягне стоп-кодону мРНК (UGA, UAG і UAA), зупинивши процес синтезу. Спеціальні білки (фактори […]...
24. Білковий обмін: загальні відомості У кількісному відношенні білки утворюють найважливішу групу макромолекул. В організмі людини масою 70 кг міститься приблизно 10 кг білка, причому більша його частина локалізована в м’язах. У порівнянні з білками частка інших азотовмісних речовин в організмі незначна. Тому баланс азоту в організмі визначається метаболізмом білків, який регулюється кількома гормонами, насамперед тестостероном і кортизолом (див. С. […]...
25. Пластичний обмін речовин Суть пластичного обміну полягає в тому, що з простих речовин, що надходять в клітину ззовні, утворюються речовини клітини. Розглянемо цей процес на прикладі освіти найважливіших органічних сполук клітини – білків. У синтезі білка – цьому складному, многоступенчатом процесі – беруть участь ДНК, мРНК, тРНК, рибосоми, АТФ і різноманітні ферменти. Початковий етап білкового синтезу – утворення […]...
26. Біосинтез амінокислот В атмосфері елементарний азот (Ν2) присутня практично в необмеженій кількості. Перш ніж надійти в кругообіг азоту, він повинен бути відновлений до NH3 і включений (“фіксований”) в амінокислоти. А. Симбиотическая фіксація азоту Фіксувати атмосферний азот здатні лише деякі види бактерій і синьо-зелених водоростей. Вони знаходяться в грунті вільно або живуть у симбіозі з рослинами. Особливо важливе […]...
27. Транслокація білків. Шаперони Транслокация білків Перенесення білків через біомембрани здійснюється спеціальними транспортними системами. 1. порінових комплекс. З цитоплазми в ядро ​​(див. С. 210) білки потрапляють через великий (125000 кДа) заповнений водою порінових комплекс. Транспорт білків через комплекс енергозавісім і тому може регулюватися Ядерні білки несуть одну або декілька сигнальних послідовностей (див. С. 232), за допомогою яких вони зв’язуються […]...
28. Фізико-хімічні властивості білків Білки проявляють властивості амфотерності (від грец. “Подвійність). Вони можуть в залежності від різних факторів проявляти як кислотні, так і основні властивості. Також білки можуть бути розчинних або не розчинних у воді. На розчинність можуть впливати як сама структура білка, так і характер розчинника, pH самого розчину або іонна сила. Білки можуть бути гідрофобними або гідрофільними. […]...
29. Пептидні вакцини Далі виникає наступне питання: чи може невелику ділянку білкової молекули (домен) служити ефективною суб’едінічной вакциною і індукувати вироблення антитіл? Інтуїтивно здається, що ті домени, які доступні для антитіла (т. Е. Ті, які знаходяться на поверхні вірусу), володіють імуногенні властивості, а внутрішні домени несуттєві, якщо тільки вони не впливають на конформацію імуногенною домену. Якщо це припущення […]...
30. Біосинтез білка Біосинтез білка – це один з видів пластичного обміну, в ході якого спадкова інформація, закодована в генах ДНК, реалізується в певну послідовність амінокислот у білкових молекулах. Генетична інформація, знята з ДНК і перекладена в код молекули і-РНК, має реалізуватися, тобто проявитися в ознаках конкретного організму. Ці ознаки визначаються білками. Біосинтез білків відбувається на рибосомах в […]...
31. Методи отримання амінокислот Вісім амінокислот організм тварин не може синтезувати, тому їх називають біологічно незамінними амінокислотами. До них відносяться фенілаланін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан і валін. Ці амінокислоти повинні регулярно і в потрібній кількості надходити в організм разом з харчовими продуктами. Недолік однієї з цих амінокислот в їжі може стати фактором, що лімітує ріст і розвиток […]...
32. Хвороби, пов’язані з порушенням фолдинга білків Розрахунки показали, що лише невелика частина теоретично можливих варіантів поліпептидних ланцюгів може приймати одну стабільну просторову структуру. Більшість же таких білків може приймати безліч конформацій з приблизно однаковою енергією Гіббса, але з різними властивостями. Первинна структура більшості відомих білків, відібраних еволюцією, забезпечує виняткову стабільність однієї конформації. Однак деякі розчинні у воді білки при зміні умов […]...
33. Матричні біосинтези Синтез нерегулярних лінійних полімерів – білків і нуклеїнових кислот – відбувається матричним способом. Тільки таким чином можна точно відтворити послідовність мономерів в полімерній молекулі. При синтезі ДНК матрицями служать кожна з ланцюгів “материнської” молекули ДНК. Вибір потрібних нуклеотидів для будівництва нового ланцюга здійснюється за принципом їх комплементарності. Результатом синтезу є дві подвійні “дочірні” спіралі, кожна […]...
34. Будова кореня – коротко Корінь – це вегетативний орган рослини, який може тривалий час рости в довжину. У будові кореня виділяють такі зони: зона проведення, зона всмоктування, зона розтягування і диференціювання. 2. Де знаходиться кореневої чохлик? Яка його роль? На самому кінчику корінця знаходиться кореневої чохлик. Клітини кореневого чохлика покривають верхівкову освітню тканину кореня і захищають її від пошкодження […]...
35. Клітинна будова – коротко Клітини тварин дещо відрізняються від клітин рослин У клітин тварин відсутня щільна целюлозна клітинна оболонка. Є тільки клітинна мембрана. Не мають пластид. Також клітини майже всіх тварин не мають мітохондрій та відповідно не здатні до фотосинтезу. При цьому в тваринних клітинах є органели (органели) – клітинні центри. Вони допомагають в діленні клітин, рівномірно розподіляючи спадковий […]...
36. Будова генів Нобелівська премія 1962 року було присуджено двом ученим – Дж. Уотсоном і Ф. Крику за їх відкриття, пролити світло на природу генів. На підставі рентгеноструктурного аналізу і тонкого хімічного дослідження ці вчені запропонували модель будови генетичного матеріалу, що отримала загальне визнання. Відповідно до моделі Уотсона і Крика, генетичний матеріал – ДНК – за своєю структурою […]...
37. Структурні білки Структурні білки надають екстрацелюлярним структурам механічну міцність, а також беруть участь у побудові цитоскелету (див. С. 206). У більшості структурних білків переважає одна з вторинних структур (див. С. 74), що зумовлюється їх амінокислотним складом. А. α-Кератин Структурним білком, побудованим переважно у вигляді α-спіралі, є α-кератин. Волосся (шерсть), пір’я, голки, кігті і копита тварин складаються головним […]...
38. Синтез вірусних білків У вірусінфікованій клітині синтезуються дві групи білків: неструктурні білки, що обслуговують різні етапи репродукції вірусу; структурні білки, які входять до складу віріона (нуклеопротеїнами, пов’язані з геномом вірусу, капсидних і оболонкові білки). До неструктурних білків відносяться: ферменти синтезу нуклеїнових кислот (РНКілі ДНК-полімерази), що забезпечують транскрипцію і реплікацію вірусного генома; білки-регулятори; попередники вірусних білків, що відрізняються своєю […]...
39. Групи білків плазми крові Плазма крові містить суміш білків, різних як за походженням, так і за їх функції. Для багатьох білків їх функції ще не встановлені. У сироватці крові ідентифіковано кілька десятків індивідуальних білків, що мають діагностичне значення. У патологічних ситуаціях змінюється головним чином не загальне вміст білка, а значно збільшуються або зменшуються окремі його складові з появою у […]...
40. Пластичний і енергетичний обмін, значення білків і жирів для організму Основною властивістю організму є здійснення ним постійного обміну речовин і енергії з навколишньою його зовнішнім середовищем. Це показує, що обмін речовин і енергії між організмом людини і навколишнім середовищем протікає безперервно. Обмін речовин організму з зовнішнім середовищем починається з надходження в нього тварин і рослинних продуктів або води і мінеральних речовин. Їжа з тваринних і […]...