Біологічна роль пептидів
В організмі людини виробляється безліч пептидів, що беруть участь в регуляції різних біологічних процесів і володіють високою фізіологічною активністю. Кількість амінокислотних залишків у структурі біологічно активних пептидів може варіювати від 3 до 50. До одним з найбільш ” маленьких” пептидів можна віднести ті-реотропін-рилізинг-гормон і глутатіон (три-пептиди), а також енкефаліни, що мають у своєму складі 5 амінокислот. Однак більшість біологічно активних пептидів має в своєму складі більше 10 амінокислот, наприклад нейропептид Y (регулятор апетиту) містить 36 амінокислот, а кортіколіберін-41 амінокислоту.
Деякі з пептидів, зокрема більшість пептидних гормонів, містять пептидні зв’язки, утворені а-аміногрупою і а-карбоксильною групою сусідніх амінокислот. Як правило, вони синтезуються з неактивних білкових попередників, в яких специфічні протеолітичні ферменти руйнують певні пептидні зв’язку.
Ангіотензин II-октапептид, що утворюється з великого білка плазми крові ангиотензиногена в результаті послідовного дії двох протеолітичних ферментів.
Перший протеолітичний фермент ренін отщепляет від ангиотензиногена з N-кінця пептид, що містить 10 амінокислот, званий ангиотензином I. Другий протеолітичний фермент карбоксидипептидилпептидаза отщепляет від С-кінця ангіотензину I 2 амінокислоти, в результаті чого утворюється біологічно активний ангіотензин II, який бере участь у регуляції артеріального тиску і водно-сольового обміну в організмі (див. схему А).
Проте в деяких біологічно активних пептидах можуть міститися або незвичайні амінокислоти, або існувати незвичайні зв’язки між амінокислотами, що не зустрічаються в білках.
Приклад пептиду, що містить незвичайну для білків зв’язок між амінокислотами,-трипептид глутатіон, побудований з глутаміл-та, цистеїну і гліцину (див. схему Б).
N-кінцева амінокислота глутамат пов’язана з другою амінокислотою цистеїном НЕ через а-карбоксильну групу, а через у-карбоксильну групу його радикала. Глутатіон-широко
Поширений пептид організму людини. Він може бути використаний в окислювально-відновних реакціях як донор і акцептор водню і необхідний для роботи ряду ферментів.
Функції пептидів залежать від їх первинної структури. Ангіотензин I за структурою дуже схожий на ангіотензин II (має тільки дві додаткові амінокислоти з С-кінця), але при цьому не володіє біологічною активністю.
Зміна в аминокислотном складі пептидів часто призводить до втрати одних і виникнення інших біологічних властивостей. Як приклад можна розглянути структуру і властивості двох пептидних гормонів-оксіто-цина і вазопресину.
У гіпоталамусі окситоцин і вазопресин утворюються в результаті часткового (обмеженого) протеолізу більш великих білкових попередників. З гіпоталамуса по нервових волокнах ці гормони всередині секреторних гранул переміщуються в нервові закінчення аксонів, що знаходяться в задній частині гіпофізу. Після дії специфічних стимулів ці гормони виділяються в кров.
(2 votes, average: 3.00 out of 5)